δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase

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Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase
Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase
Oberflächenmodell des ALAD-Octamers von zwei Seiten, eine Untereinheit als Bänder, nach PDB 1E51 und PISA.

Vorhandene Strukturdaten: 1E51, 1PV8

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 36,3 kDa / 330 Aminosäuren (Isoform 1)

39,0 kDa / 359 Aminosäuren (Isoform 2)

Sekundär- bis Quartärstruktur Homooctamer
Kofaktor Zn2+
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Namen
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Kondensation
Substrat 2 δ-Aminolävulinsäure
Produkte Porphobilinogen + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie 5-ALAD
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi
Orthologe
Mensch Haumaus
Entrez 210 17025
Ensembl NSG00000148218 ENSMUSG00000028393
UniProt P13716 P10518
Refseq (mRNA) NM_000031 NM_00127644
Refseq (Protein) NP_000022 NP_001263375
Genlocus Chr 9: 113.39 – 113.4 Mb Chr 4: 62.51 – 62.52 Mb
PubMed-Suche 210 17025

δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase (ALAD) oder auch Porphobilinogen-Synthase ist der Name des Enzyms in vielen Lebewesen, das zwei Moleküle δ-Aminolävulinsäure (ALA) zu einem Molekül Porphobilinogen zusammenbaut. Es ist damit ein unverzichtbarer Teil der Porphyrinbiosynthese, jener Teil des menschlichen Stoffwechsels, der den Blutfarbstoff Hämoglobin herstellt. Ein Mangel an ALAD beim Menschen, der durch Mutation am ALAD-Gen hervorgerufen wird, führt zur Porphyrie. Der Gehalt an ALAD im Blut ist erniedrigt bei einer Bleivergiftung,[1][2] als Folge tritt ein erhöhter Spiegel von ALA in Blut und Urin auf.[3]

Jede der acht identischen Untereinheiten des Enzyms bindet als Cofaktor ein Zinkion. In einem ähnlichen Pflanzenenzym ist Zink durch Magnesium ersetzt.[4]

Katalysierte Reaktion

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Delta-Aminolävulinat + Delta-Aminolävulinat Porphobilinogen + 2 H2O

Zwei ALA-Moleküle kondensieren zu Porphobilinogen.

Einzelnachweise

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  1. UniProt P13716
  2. Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch).
  3. Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3. Auflage, Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 978-3-13-759403-1, S. 192.
  4. PROSITE PDOC00153