Multifunktionelles Protein ADE2
| Multifunktionelles Protein ADE2 | ||
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| Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase / phosphoribosylaminoimidazole succinocarboxamide synthetase oktamer, Human nach PDB 2H31 | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 2H31, | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 424 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homooctamer | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | PAICS | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikationen | ||
| EC, Kategorie | 4.1.1.21, Lyase | |
| Reaktionsart | Addition von Carboxylat | |
| Substrat | AIR + H2O | |
| Produkte | CAIR | |
| EC, Kategorie | 6.3.2.6, Ligase | |
| Reaktionsart | Addition von Aspartat | |
| Substrat | CAIR + ATP + Aspartat | |
| Produkte | SAICAR + ADP + Pi | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 10606 | 67054 |
| Ensembl | ENSG00000128050 | ENSMUSG00000029247 |
| UniProt | P22234 | Q9DCL9 |
| Refseq (mRNA) | NM_001079525 | NM_025939 |
| Refseq (Protein) | NP_001072993 | NP_080215 |
| Genlocus | Chr 4: 56.44 – 56.46 Mb | Chr 5: 76.95 – 76.97 Mb |
| PubMed-Suche | 10606 | 67054
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Das multifunktionelle Protein ADE2 (Gen-Name: PAICS) ist ein Enzym in Wirbeltieren, bei dem zwei verschiedene enzymatische Domänen zu einem Protein verschmolzen sind: die Phosphoribosylaminoimidazol-Carboxylase (AIRC) und die Phosphoribosylaminoimidazolsuccinocarboxamid-Synthase (SAICAR-Synthase). Diese Aktivitäten sind Teil der Purinbiosynthese und kommen in allen Lebewesen vor: als Einzelenzyme in Prokaryoten und als Fusionsprotein in Wirbeltieren, Pilzen und Pflanzen.[1][2][3]
Die Domänen von ADE2 katalysieren die Schritte 6 und 7 der zehnschrittigen Biosynthese von IMP. Die SAICAR-Synthase wird durch IMP oder Maleat gehemmt. Das menschliche ADE2 komplexiert zum Octamer.[4][5]
Katalysierte Reaktionen
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]AIRC
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+ CO2
5-Aminoimidazolribonukleotid (AIR) wird zu 5-Aminoimidazol-4-carboxylatribonucleotid (CAIR) carboxyliert.
SAICAR-Synthase
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten] + 
+ ATP
+ ADP + Pi
CAIR und Asparaginsäure werden ligiert, mit Verbrauch von ATP.
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ UniProt P22234
- ↑ PROSITE: PROSITE documentation PDOC0080 (englisch)
- ↑ Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase, ATPase subunit (IPR005875) < InterPro < EMBL-EBI. Abgerufen am 3. März 2019.
- ↑ S. W. Nelson, D. J. Binkowski u. a.: Mechanism of action of Escherichia coli phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthetase. In: Biochemistry. Band 44, Nummer 2, Januar 2005, S. 766–774, doi:10.1021/bi048191w. PMID 15641804.
- ↑ S. X. Li, Y. P. Tong u. a.: Octameric structure of the human bifunctional enzyme PAICS in purine biosynthesis. In: Journal of molecular biology. Band 366, Nummer 5, März 2007, S. 1603–1614, doi:10.1016/j.jmb.2006.12.027. PMID 17224163.
