Adipozyten-Triglycerid-Lipase
| Adipozyten-Triglycerid-Lipase | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
ATGL, Patatin-like phospholipase domain containing protein 2, PNPLA2 | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 504 Aminosäuren, 55.330 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.1.1.3 | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 57104 | |
| Ensembl | ENSG00000177666 | |
| UniProt | L7NSP5 | |
| Refseq (mRNA) | NM_020376.3 | |
| Refseq (Protein) | NP_065109.1 | |
| PubMed-Suche | 57104
| |
Die Adipozyten-Triglycerid-Lipase (ATGL, synonym Patatin-like phospholipase domain containing protein 2) ist ein Enzym aus dem Stoffwechsel von Lipiden.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Die ATGL hydrolysiert als Lipase Triacylglyceride zu Fettsäuren und Diacylglyceriden,[1] weniger Diacylglyceride, Phospholipide und sie hat auch kaum eine Transacylase-Aktivität.[2] Sie hydrolysiert bevorzugt an der sn2-Position, wodurch aus Triacylglyceriden 1,3-Diacylglyceride und freie Fettsäuren entstehen.[2] Die Reaktion ist der langsamste und geschwindigkeitsbestimmende Schritt der Lipolyse.[3] Sie wird vor allem in Fettgewebe aber auch in der Skelettmuskulatur und im Herzen gebildet.[4] Die Lipase-Proteindomäne ist homolog zu der Lipase-Proteindomäne des häufigsten löslichen Proteins in Kartoffeln, Patatin.[2] Die Aminosäuren Serin an der Position 47 und Asparaginsäure an der Position 166 bilden das katalytische Zentrum der ATGL.[2] An den Positionen 45 und 49 sind konservierte Glycine.[2] Die ATGL wird durch das Protein G0S2 gehemmt.[2] Weiterhin bindet ATGL an CGI-58.[2] Die ATGL wird durch Phosphorylierung am Serin der Position 406 aktiviert.[2]
Eine Deletion der ATGL führt in Mäusen zu einer mangelhaften Kälteanpassung und zu vorzeitigem Tod durch übermäßige Einlagerung von Triglyceriden im Herzmuskel.[1]
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ a b G. Wölkart, A. Schrammel, K. Dörffel, G. Haemmerle, R. Zechner, B. Mayer: Cardiac dysfunction in adipose triglyceride lipase deficiency: treatment with a PPARα agonist. In: British journal of pharmacology. Band 165, Nummer 2, Januar 2012, S. 380–389, doi:10.1111/j.1476-5381.2011.01490.x, PMID 21585347, PMC 3268192 (freier Volltext).
- ↑ a b c d e f g h S. G. Young, R. Zechner: Biochemistry and pathophysiology of intravascular and intracellular lipolysis. In: Genes & development. Band 27, Nummer 5, März 2013, S. 459–484, doi:10.1101/gad.209296.112, PMID 23475957, PMC 3605461 (freier Volltext).
- ↑ G. Haemmerle, A. Lass, R. Zimmermann, G. Gorkiewicz, C. Meyer, J. Rozman, G. Heldmaier, R. Maier, C. Theussl, S. Eder, D. Kratky, E. F. Wagner, M. Klingenspor, G. Hoefler, R. Zechner: Defective lipolysis and altered energy metabolism in mice lacking adipose triglyceride lipase. In: Science. Band 312, Nummer 5774, Mai 2006, S. 734–737, doi:10.1126/science.1123965, PMID 16675698.
- ↑ R. Zimmermann, J. G. Strauss, G. Haemmerle, G. Schoiswohl, R. Birner-Gruenberger, M. Riederer, A. Lass, G. Neuberger, F. Eisenhaber, A. Hermetter, R. Zechner: Fat mobilization in adipose tissue is promoted by adipose triglyceride lipase. In: Science. Band 306, Nummer 5700, November 2004, S. 1383–1386, doi:10.1126/science.1100747, PMID 15550674.