Fcα-Rezeptor
| Immunoglobulin alpha Fc receptor | ||
|---|---|---|
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| nach PDB 1OVZ | ||
| Andere Namen |
CD89, FcαR | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 287 Aminosäuren, 32.265 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 2204 | |
| Ensembl | ENSG00000186431 | |
| UniProt | P24071 | |
| Refseq (mRNA) | NM_002000.3 | |
| Refseq (Protein) | NP_001991.1 | |
| PubMed-Suche | 2204
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Immunoglobulin-α-Fc-Rezeptor (FcαR, synonym CD89) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Fc-Rezeptoren und beteiligt an der Immunantwort in den Schleimhäuten.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]FcαR bindet die Fc-Region von Antikörpern des Typs Immunglobulin A.[1] Er kommt in verschiedenen Geweben in unterschiedlichen Isoformen vor (Isoformen A.1, A.2 und A.3). Isoform A.1, A.2 und A.3 werden von Monozyten gebildet. Isoformen A.1 und A.2 kommen in alveolaren Makrophagen vor, jedoch nur eine auf der Zelloberfläche. In Neutrophilen führt eine Rezeptorbindung zu einer Aktivierung, der Bildung von Zytokinen und der Sekretion von NETs. FcαR ist glykosyliert. In Anwesenheit von manchen Zytokinen steigt die Avidität des FcαR für Immunglobulin A durch auswärtige Signaltransduktion.[2] Weiterhin bindet FCAR an FCGR1A.[3]
Eine übermäßige Aktivierung kann zu einer Immunpathogenese führen, z. B. autoimmune IgA blistering diseases (ein Subtyp der rheumatoiden Arthritis) und ulzerative Colitis.[4]
Manche pathogene Bakterien produzieren Proteine zur Bindung von Immunglobolin A (z. B. Protein A) und somit zur kompetitiven Hemmung des FcαR.[5]
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- J. E. Bakema, M. van Egmond: The human immunoglobulin A Fc receptor FcαRI: a multifaceted regulator of mucosal immunity. In: Mucosal immunology. Band 4, Nummer 6, November 2011, S. 612–624, doi:10.1038/mi.2011.36, PMID 21937986.
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ M. H. Heineke, M. van Egmond: Immunoglobulin A: magic bullet or Trojan horse? In: European journal of clinical investigation. Band 47, Nummer 2, Februar 2017, S. 184–192, doi:10.1111/eci.12716, PMID 28024097.
- ↑ A. M. Brandsma, S. R. Jacobino, S. Meyer, T. ten Broeke, J. H. Leusen: Fc receptor inside-out signaling and possible impact on antibody therapy. In: Immunological reviews. Band 268, Nummer 1, November 2015, S. 74–87, doi:10.1111/imr.12332, PMID 26497514.
- ↑ Morton HC, van den Herik-Oudijk IE, Vossebeld P, Snijders A, Verhoeven AJ, Capel PJ, van de Winkel JG: Functional association between the human myeloid immunoglobulin A Fc receptor (CD89) and FcR gamma chain. Molecular basis for CD89/FcR gamma chain association. In: The Journal of Biological Chemistry. 270. Jahrgang, Nr. 50, Dezember 1995, S. 29781–7, doi:10.1074/jbc.270.50.29781, PMID 8530370.
- ↑ E. Aleyd, M. H. Heineke, M. van Egmond: The era of the immunoglobulin A Fc receptor FcαRI; its function and potential as target in disease. In: Immunological reviews. Band 268, Nummer 1, November 2015, S. 123–138, doi:10.1111/imr.12337, PMID 26497517.
- ↑ J. M. Woof: Immunoglobulins and their receptors, and subversion of their protective roles by bacterial pathogens. In: Biochemical Society transactions. Band 44, Nummer 6, Dezember 2016, S. 1651–1658, doi:10.1042/BST20160246, PMID 27913674.