Kollagen-Typ 15α1
| Kollagen Typ XV, alpha 1 | ||
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| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1.388 Aminosäuren, 141.720 Da | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | COL15A1 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi, Ecdysozoa | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1306 | 12819 |
| Ensembl | ENSG00000204291 | ENSMUSG00000028339 |
| UniProt | P39059 | O35206 |
| Refseq (mRNA) | NM_001855 | NM_009928 |
| Refseq (Protein) | NP_001846.3 | NP_034058.2 |
| Genlocus | Chr 9: 98.94 – 99.07 Mb | Chr 4: 47.21 – 47.31 Mb |
| PubMed-Suche | 1306 | 12819
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Kollagen Typ XV, alpha 1 ist ein Kollagen, das vom Gen COL15A1 codiert wird. Es bildet Homotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ XV formen.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Die Trimerisierungsdomäne von Kollagen Typ XV, alpha 1 besteht aus drei Monomeren, die jeweils aus vier β-Faltblättern und einer α-Helix bestehen. Diese Domäne der Klasse der Multiplexine (COL15A1 und COL18A1) repräsentiert eine dreidimensionale Faltung, die eine hohe Sequenzvariabilität besitzt und somit eine strukturelle Integrität ermöglicht, die für eine dichte und effiziente Trimerisierung notwendig ist.[1]
COL15A1 ist in der Lage, die Basalmembran mit dem lockeren Bindegewebe zu verbinden. Es stabilisiert Mikrogefäße und Muskelzellen im Herz und im Skelettmuskel. Des Weiteren kann es die Angiogenese inhibieren.
Es kann sich an Fibronectin, Laminin und Vitronectin binden, außerdem auch an die Kollagen/Gelatin-bindende Domäne von Fibronectin. COL15A1 inhibiert die Adhäsion und Zellmigration von Fibrosarkomzellen, wenn sich diese in den Fibronectin-beinhaltenden Matrizen befinden.[2]
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Jacqueline A. Wirz, Sergei P. Boudko, Thomas F. Lerch, Michael S. Chapman, Hans Peter Bächinger: Crystal Structure of the Human Collagen XV Trimerization Domain: A Potent Trimerizing Unit Common to Multiplexin Collagens. In: Matrix Biol. 30. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2011, S. 9–15, doi:10.1016/j.matbio.2010.09.005, PMID 20932905, PMC 3048825 (freier Volltext).
- ↑ Merja Hurskainen, Florence Ruggiero, Pasi Hägg, Taina Pihlajaniemi, Pirkko Huhtala: Recombinant Human Collagen XV Regulates Cell Adhesion and Migration. In: J Biol Chem. 285. Jahrgang, Nr. 8, 19. Februar 2010, S. 5258–5265, doi:10.1074/jbc.M109.033787, PMID 20040604, PMC 2820754 (freier Volltext).