Kollagen-Typ 19α1
(Weitergeleitet von COL19A1)
| Kollagen Typ XIX, alpha 1 | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
| |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1.142 Aminosäuren, 115.221 Da | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | COL19A1 ; D6S228E | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Amniota, Neopterygii | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1310 | 12823 |
| Ensembl | ENSG00000082293 | ENSMUSG00000026141 |
| UniProt | Q14993 | Q0VF58 |
| Refseq (mRNA) | NM_001858 | NM_007733 |
| Refseq (Protein) | NP_001849.2 | NP_031759.2 |
| Genlocus | Chr 6: 69.87 – 70.21 Mb | Chr 1: 24.26 – 24.59 Mb |
| PubMed-Suche | 1310 | 12823
|
Kollagen Typ XIX, alpha 1 ist ein fibrillenassoziiertes Kollagen, das vom Gen COL19A1 codiert wird. Es bildet Homotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ XIX formen.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Basierend auf seiner Primärstruktur wird vermutet, dass Kollagen Typ XIX, alpha 1 als Querbrücke zwischen Fibrillen und anderen extrazellulären Matrixmolekülen agiert.[1] Es befindet sich meistens in der vaskulären, neuronalen, mesenchymalen und in der epithelialen Basalmembran.[2] Außerdem stellt Kollagen XIX ein Bestimmungsfaktor für die Funktion des Schließmuskels dar und agiert als extrinsischer Faktor für die skelettäre Myogenese in der Speiseröhre der Hausmaus.[3] Die NC2-Domäne ist zuständig für die Kettenauswahl und deren Trimerisierung.[4]
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ M. Khaleduzzaman, H. Sumiyoshi, Y. Ueki, K. Inoguchi, Y. Ninomiya, H. Yoshioka: Structure of the human type XIX collagen (COL19A1) gene, which suggests it has arisen from an ancestor gene of the FACIT family. In: Genomics. 45. Jahrgang, Nr. 2, 15. Oktober 1997, S. 304–312, doi:10.1006/geno.1997.4921, PMID 9344653.
- ↑ Jeanne C. Myers, Deqin Li, Peter S. Amenta, Charles C. Clark, Chandrasekaran Nagaswami, John W. Weisel: Type XIX collagen purified from human umbilical cord is characterized by multiple sharp kinks delineating collagenous subdomains and by intermolecular aggregates via globular, disulfide-linked, and heparin-binding amino termini. In: J Biol Chem. 278. Jahrgang, Nr. 34, 22. August 2003, S. 32047–32057, doi:10.1074/jbc.M304629200, PMID 12788917.
- ↑ Hideaki Sumiyoshi, Niv Mor, Sui Y. Lee, Stephen Doty, Scott Henderson, Shizuko Tanaka, Hidekatsu Yoshioka, Satish Rattan, Francesco Ramirez: Esophageal muscle physiology and morphogenesis require assembly of a collagen XIX–rich basement membrane zone. In: J Cell Biol. 166. Jahrgang, Nr. 4, 16. August 2004, S. 591–600, doi:10.1083/jcb.200402054, PMID 15302855, PMC 2172222 (freier Volltext).
- ↑ Sergei P. Boudko, Jürgen Engel, Hans Peter Bächinger: Trimerization and Triple Helix Stabilization of the Collagen XIX NC2 Domain. In: J Biol Chem. 283. Jahrgang, Nr. 49, 5. Dezember 2008, S. 34345–34351, doi:10.1074/jbc.M806352200, PMID 18845531, PMC 2662240 (freier Volltext).