Kollagen-Typ 1α2
| Kollagen Typ I, alpha 2 | ||
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| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 129.314 Dalton / 1.366 Aminosäuren | |
| Isoformen | 3 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | COL1A2 OI4 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1278 | 12843 |
| Ensembl | ENSG00000164692 | ENSMUSG00000029661 |
| UniProt | P08123 | P11087 |
| Refseq (mRNA) | NM_000089 | NM_007743 |
| Refseq (Protein) | NP_000080 | NP_031769 |
| Genlocus | Chr 7: 94.39 – 94.43 Mb | Chr 6: 4.5 – 4.54 Mb |
| PubMed-Suche | 1278 | 12843
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Kollagen-Typ 1α2 ist ein Protein, das im menschlichen Organismus vom Gen COL1A2 codiert wird. Es bildet eines der beiden Untereinheiten von Kollagen-Typ I.
Kollagen-Typ I ist ein Tripelhelix-Molekül bestehend aus einer pro-α2(I)-Kette sowie zwei pro-α1(I)-Ketten, welche durch die Gene COL1A2 und COL1A1 codiert werden.
Pathologie
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Die meisten Formen der Osteogenesis imperfecta (OI) sind mit Mutationen in den Kollagen-Typ I codierenden Genen COL1A1 und COL1A2 assoziiert und folgen einem autosomal-dominanten Erbgang. Mutationen, die dazu führen, dass das väterliche oder mütterliche Allel eines der beiden Gene nicht mehr exprimiert wird, führen zu einer bis zu 50%igen Verminderung der Kollagensynthese und sind mit der mildesten Form der OI (OI Typ I) assoziiert. Die schweren Formen der OI (Typen II, III, IV) werden durch Mutationen verursacht, die einen Effekt auf die Tripelhelix-Struktur und die Stabilität der Mikrofibrillen haben. Häufig werden dabei Glycinreste substituiert und somit die Tripelhelix-Struktur je nach Lokalisation der Mutation mehr oder weniger stark beeinträchtigt.[1] Außerdem sind die Verläufe bei COL1A2-Mutationen im Durchschnitt gutartiger als bei COL1A1.[2]
COL1A2 ist das einzige Gen, das mit dem kardiovalvulären Ehlers-Danlos-Syndrom (cvEDS) im Zusammenhang steht. Das cvEDS wird durch den vollständigen Mangel an pro-α2(I)-Ketten aufgrund von biallelischen COL1A2-Mutationen verursacht und wird autosomal-rezessiv vererbt.[3]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Karin Mayer, Christoph Marschall: Molekulargenetische Diagnostik von Bindegewebserkrankungen. In: Journal of Laboratory Medicine. Band 29, Nr. 3, 2005, S. 177 ff., doi:10.1515/JLM.2005.026.
- ↑ Oliver Semler, Uwe Kornak, Ralf Oheim, Lothar Seefried: Genetische Ursachen und Therapie der Osteogenesis imperfecta. In: Georg Thieme Verlag (Hrsg.): Osteologie. Band 29, 2020, ISSN 0720-4299, S. 306, doi:10.1055/a-1233-9812.
- ↑ EDS-TYPEN. (PDF) In: ehlers-danlos.com. The Ehlers Danlos Society, S. 5, abgerufen am 18. November 2024.