Ceramidasen

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
(Weitergeleitet von Ceramidase)
Zur Navigation springen Zur Suche springen
Saure Ceramidase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 374 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur α+β=(121+253) aa
Präkursor (395 aa)
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
MEROPS
Reaktionsart Hydrolyse von N-Acylsphingosin
Substrat N-Acylsphingosin + H2O
Produkte Sphingosin + Fettsäure
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Ausnahmen Eukaryoten, Bakterien[1]

Ceramidasen sind Enzyme, die die Abspaltung des N-Acylrests von Ceramiden, aber auch die Umkehrreaktion der Acylierung katalysieren. Sie kommen in Eukaryoten, aber auch in Bakterien vor. Sie werden je nach Wirksamkeitsbereich in saure, neutrale und alkalische Ceramidasen eingeteilt. Beim Menschen sind die Aktivitäten von zwei neutralen, zwei alkalischen und einer sauren Ceramidase belegt.[2][3]

Saure Ceramidase kommt nicht in Bakterien vor und ist innerhalb der Zellen in den Lysosomen lokalisiert. Sie wird als Präprotein mit 395 Aminosäuren produziert und nach Abspaltung des Signalpeptids in zwei Untereinheiten zerschnitten, die zusammen den Enzymkomplex bilden. Mutationen im ASAH1-Gen der sauren Ceramidase können zum Farber-Syndrom führen. Ihre Expression wird über den ACTH-Signalweg reguliert.[3][4][5]

Einzelnachweise

[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
  1. InterPro: IPR008901 Ceramidase (englisch)
  2. UniProt Suchergebnis (Memento vom 11. April 2016 im Internet Archive)
  3. a b UniProt Q13510
  4. N. Shtraizent, E. Eliyahu u. a.: Autoproteolytic cleavage and activation of human acid ceramidase. In: The Journal of biological chemistry. Band 283, Nummer 17, April 2008, S. 11253–11259. doi:10.1074/jbc.M709166200. PMID 18281275. PMC 2431059 (freier Volltext).
  5. N. Lucki, M. B. Sewer: The cAMP-responsive element binding protein (CREB) regulates the expression of acid ceramidase (ASAH1) in H295R human adrenocortical cells. In: Biochimica et biophysica acta. Band 1791, Nummer 8, August 2009, S. 706–713. doi:10.1016/j.bbalip.2009.03.005. PMID 19298866.