Glutathiontransferase Omega
| Glutathiontransferase Omega | ||
|---|---|---|
|
Vorhandene Strukturdaten: 1eem | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 241/243 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | GSTO1, GSTO2 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.5.1.18, Transferase | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Säugetiere, Insekten, Würmer | |
Glutathiontransferasen Omega (GSTO) sind Enzyme in Säugetieren, Insekten und Würmern, die Dehydroascorbinsäure und Monomethylarsenat mithilfe von Glutathion reduzieren können. Sie spielen daher eine wichtige Rolle bei der Recyclierung von Vitamin C und bei der Biotransformation von Arsenverbindungen. Im Menschen sind zwei Paraloge bekannt, die von den Genen GSTO1 und GSTO2 codiert werden. GSTO-1 kommt im Zytoplasma aller Gewebetypen vor, insbesondere aber in der Leber, den Skelettmuskeln und im Herz. GSTO-2 wird ebenso überall, aber besonders in den Hoden produziert.[1][2]
Die GSTO gehören zu den Glutathion-S-Transferasen und sind dadurch charakterisiert, dass als katalytisches Zentrum ein Cystein-Rest agiert, sowie durch ihre Dehydroascorbat-Reduktase-Aktivität.[2]
Weitere entdeckte Funktionen von GSTO-1 sind Modulierung des Ryanodin-Rezeptors und Interaktion mit Arzneistoffen, die die Freisetzung von Zytokinen hemmen.[2]
Es gibt möglicherweise Varianten von GSTO-1, die mit amyotropher Lateralsklerose assoziiert sind, andere erhöhen das Risiko für Brustkrebs, weitere gehen mit zerebraler Atherosklerose einher. GSTO-1 ist ein möglicher Kandidat als Ursache für das Phänomen der Platinresistenz.[3][4][5][6]
Katalysierte Reaktionen
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+ 2GSH 
+ GSSG
Dehydroascorbinsäure wird zu Ascorbinsäure reduziert, während Glutathion zu Glutathiondisulfid oxidiert wird.[7]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ UniProt P78417
- ↑ a b c Whitbread AK, Masoumi A, Tetlow N, Schmuck E, Coggan M, Board PG: Characterization of the omega class of glutathione transferases. In: Meth. Enzymol. 401. Jahrgang, 2005, S. 78–99, doi:10.1016/S0076-6879(05)01005-0, PMID 16399380.
- ↑ van de Giessen E, Fogh I, Gopinath S, et al: Association study on glutathione S-transferase omega 1 and 2 and familial ALS. In: Amyotroph Lateral Scler. 9. Jahrgang, Nr. 2, April 2008, S. 81–4, doi:10.1080/17482960701702553, PMID 18427999.
- ↑ Olsen A, Autrup H, Sørensen M, Overvad K, Tjønneland A: Polymorphisms of glutathione S-transferase A1 and O1 and breast cancer among postmenopausal Danish women. In: Eur J Cancer Prev. 17. Jahrgang, Nr. 3, Juni 2008, S. 225–9, doi:10.1097/CEJ.0b013e3282b6fe1e, PMID 18414193.
- ↑ Kölsch H, Larionov S, Dedeck O, et al: Association of the glutathione S-transferase omega-1 Ala140Asp polymorphism with cerebrovascular atherosclerosis and plaque-associated interleukin-1 alpha expression. In: Stroke. 38. Jahrgang, Nr. 10, Oktober 2007, S. 2847–50, doi:10.1161/STROKEAHA.107.484162, PMID 17717316.
- ↑ Yan XD, Pan LY, Yuan Y, Lang JH, Mao N: Identification of platinum-resistance associated proteins through proteomic analysis of human ovarian cancer cells and their platinum-resistant sublines. In: J. Proteome Res. 6. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2007, S. 772–80, doi:10.1021/pr060402r, PMID 17269733.
- ↑ D’Eustachio/reactome.org: Reduction of dehydroascorbate to ascorbate.