GTP-Cyclohydrolase I

GTP-Cyclohydrolase I
Bändermodell des GCH1-Dekamer nach PDB 1FB1
Vorhandene Strukturdaten: 1fb1
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	250 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodecamer (2*5)
Kofaktor	Zink
Isoformen	4
Bezeichner
Gen-Namen	GCH1 ; GTPCH1; GCH
Externe IDs	GeneCards: GCH1 OMIM: 600225 UniProt P30793 CAS-Nummer: 37289-19-3
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.5.4.16, Hydrolase
Reaktionsart	Hydrolyse zweier C-N-Bindungen und Isomerisierung
Substrat	GTP + H2O
Produkte	7,8-Dihydroneopterin-3′-triphosphat + Ameisensäure
Vorkommen
Homologie-Familie	GTPCH1
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	2643	14528
Ensembl	ENSG00000131979	ENSMUSG00000037580
UniProt	P30793	Q05915
Refseq (mRNA)	NM_000161	NM_008102
Refseq (Protein)	NP_000152	NP_032128
Genlocus	Chr 14: 54.84 – 54.9 Mb	Chr 14: 47.15 – 47.19 Mb
PubMed-Suche	2643	14528

GTP cyclohydrolase I (GCH1) ist der Name für das Enzym, das GTP zu einer Vorstufe des Biopterin abbaut und damit an der Bildung von Biopterin, einem Coenzym, beteiligt ist. Varianten des Enzyms gibt es in vielen Lebewesen, und im Menschen sind vier Isoformen bekannt, von denen nur eine enzymatische Aktivität hat. Mutationen im GCH1-Gen können die atypische, schwere Form der Phenylketonurie und eine Form der Dystonie, die mit Levodopa behandelbar ist, verursachen.

Katalysiertes Gleichgewicht

GTP + H₂O $\rightleftharpoons$ +

Durch die Hydrolyse von GTP entstehen 7,8-Dihydroneopterin-3′-triphosphat und Ameisensäure.

GCH1 ist verantwortlich für die Hydrolyse von Guanosintriphosphat (GTP), aus welchem es durch die Katalyse dreier Reaktionen ein Abbauprodukt formt, das durch zwei weitere Enzyme zum Tetrahydrobiopterin umgewandelt wird.

Literatur

• D. Voet, J.G. Voet (2004): Biochemistry (3rd ed.). John Wiley & Sons, ISBN 0-471-39223-5

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Biopterin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien