Hämocyanin
| Hämocyanin, Gewöhnliche Languste (Palinurus vulgaris) | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 657 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homooligomer | |
| Kofaktor | n Cu2+ | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Arthropoden, Mollusken[1] | |
Hämocyanin (von altgriechisch αἷμα haima „Blut“ und altgriechisch κυανός kyanós „dunkelblau“) ist ein Blutfarbstoff der Gliederfüßer (u. a. Krebse, Spinnentiere; bei Insekten, die Tracheen besitzen, tritt es in geringerem Maße auf) und Weichtiere (u. a. Muscheln, Schnecken und Tintenfische). Es dient als Sauerstofftransporter.
Anders als beim roten, eisenhaltigen Hämoglobin wird der Sauerstoff im Hämocyanin von zwei Kupfer-Ionen gebunden. Außerdem besitzt Hämocyanin keine Porphyrin-Struktur wie Häm, die Kupferionen sind stattdessen über Aminosäure-Reste (Histidin) an das Protein gebunden. Sauerstofffreies Hämocyanin ist farblos, mit gebundenem Sauerstoff hat es eine blaue Farbe.[2]
Die Bindung des Sauerstoffs ist stärker als beim Hämoglobin. Im Vergleich zum Hämoglobin verfügt Hämocyanin jedoch über eine geringere Sauerstoffbindungskapazität, was zu einer insgesamt geringeren Transportkapazität für Sauerstoff führt.
Bei sehr niedrigen Temperaturen ist Hämocyanin jedoch Hämoglobin überlegen.[3]
Auch der Bindungsmodus des Sauerstoffs ist anders als bei den eisenhaltigen Verbindungen Hämoglobin und Hämerythrin, bei denen der Sauerstoff end-on an ein Eisen(II)-Ion gebunden wird. Beim Hämocyanin wird der Sauerstoff verbrückend zwischen zwei Kupfer(I)-Ionen in einer side-on Koordination gebunden, die dabei zu Kupfer(II) oxidiert werden.[4]
Hämocyanin, insbesondere von Mollusken,[5] ruft starke Abwehrreaktionen der Immunsysteme von Säugetieren hervor, ist jedoch völlig ungiftig und wird schnell abgebaut. Es wird daher als Adjuvans verwendet, aber auch in der Krebstherapie eingesetzt.[6]
Siehe auch
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- Schlitzschnecken-Hämocyanin
- Hämerythrin, ein eisenhaltiges Protein mit entsprechender Funktion.
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- Universitätsklinikum Hamburg-Eppendorf: Hämocyanine – die Sauerstofftransporter ( vom 17. März 2004 im Internet Archive)
- Über die Struktur von Hämocyanin (Seite 6–7) (PDF-Datei; 4,63 MB)
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Suchergebnis UniProt Hämocyanin-Familie nach Taxonomie
- ↑ Eintrag zu Hämocyanin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 13. Juni 2014.
- ↑ Michael Oellermann, Bernhard Lieb, Hans-O Pörtner, Jayson M Semmens, Felix C Mark: Blue blood on ice: modulated blood oxygen transport facilitates cold compensation and eurythermy in an Antarctic octopod. In: Frontiers in Zoology. Band 12, Nr. 1, März 2015, doi:10.1186/s12983-015-0097-x (englisch).
- ↑ Karen A. Magnus, Hoa Ton-That, Joan E. Carpenter: Recent Structural Work on the Oxygen Transport Protein Hemocyanin. In: Chemical Reviews. 94, 1994, S. 727–735, doi:10.1021/cr00027a009.
- ↑ Markl J. Evolution of molluscan hemocyanin structures. Biochim Biophys Acta. 2013 ep;1834(9):1840-52. doi:10.1016/j.bbapap.2013.02.020.
- ↑ J.R. Harris, J. Markl, Keyhole limpet hemocyanin (KLH): a biomedical review. Micron, 30 (1999), S. 597–623.