Lanosterin-Synthase
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| Lanosterin-Synthase | ||
|---|---|---|
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 732 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer, Membranprotein (ER) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | LSS OSC | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.4.99.7, Isomerase | |
| Reaktionsart | Zyklisierung | |
| Substrat | Squalenepoxid | |
| Produkte | Lanosterin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten[1] | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 4047 | 16987 |
| Ensembl | ENSG00000160285 | ENSMUSG00000033105 |
| UniProt | P48449 | Q8BLN5 |
| Refseq (mRNA) | NM_001001438 | NM_146006 |
| Refseq (Protein) | NP_001001438 | NP_666118 |
| Genlocus | Chr 21: 46.19 – 46.23 Mb | Chr 10: 76.53 – 76.56 Mb |
| PubMed-Suche | 4047 | 16987
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Die Lanosterin-Synthase ist ein Enzym aus der Gruppe der Oxidosqualen-Cyclasen, das in Eukaryoten die Cyclisierung von Squalenepoxid zu Lanosterin katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der Cholesterinbiosynthese in Tieren und in Pflanzen, wobei diese Squalenepoxid hauptsächlich zu Cycloartenol umsetzen. Die Lanosterin-Synthase ist in der Membran des endoplasmatischen Retikulum lokalisiert.[2][3][4]
Die Cycloartenol-Synthase in Pflanzen und die Hopensynthase in manchen Bakterien sind Homologe der Lanosterin-Synthase, die mit ihr evolutionsbiologisch verwandt sind.[2]
Die Expression der Lanosterin-Synthase wird durch die Konzentration von HDAC3 im Nukleus reguliert.[5]
Katalysierte Reaktion
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]-Squalen-2,3-epoxid.svg)
⇒ 
(S)-Squalen-2,3-epoxid wird zu Lanosterin cyclisiert.
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien
- Jassal / reactome: Squalene 2,3-epoxide cyclizes, forming lanosterol
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Homologe bei OMA ( vom 11. April 2016 im Internet Archive)
- ↑ a b PROSITE documentation PDOC00825. Terpene synthases. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 12. August 2011 (englisch).
- ↑ Ruf A, Müller F, D’Arcy B, et al.: The monotopic membrane protein human oxidosqualene cyclase is active as monomer. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 315. Jahrgang, Nr. 2, März 2004, S. 247–54, doi:10.1016/j.bbrc.2004.01.052, PMID 14766201 (englisch).
- ↑ Kolesnikova MD, Xiong Q, Lodeiro S, Hua L, Matsuda SP: Lanosterol biosynthesis in plants. In: Arch. Biochem. Biophys. 447. Jahrgang, Nr. 1, März 2006, S. 87–95, doi:10.1016/j.abb.2005.12.010, PMID 16445886 (englisch).
- ↑ Villagra A, Ulloa N, Zhang X, Yuan Z, Sotomayor E, Seto E: Histone deacetylase 3 down-regulates cholesterol synthesis through repression of lanosterol synthase gene expression. In: J. Biol. Chem. 282. Jahrgang, Nr. 49, Dezember 2007, S. 35457–70, doi:10.1074/jbc.M701719200, PMID 17925399 (englisch).