Phosphopantothenoylcystein-Decarboxylase
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Phosphopantothenoylcystein-Decarboxylase | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1qzu | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 204 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotrimer | |
Kofaktor | FMN | |
Isoformen | 2 | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | PPCDC | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 4.1.1.36, Lyase | |
Reaktionsart | Decarboxylierung | |
Substrat | Phosphopantothenoyl-L-Cystein | |
Produkte | 4'-Pantetheinphosphat + CO2 | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | PPC-DC | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 60490 | 66812 |
Ensembl | ENSG00000138621 | ENSMUSG00000063849 |
UniProt | Q96CD2 | Q8BZB2 |
Refseq (mRNA) | NM_021823 | XM_006511361 |
Refseq (Protein) | NP_068595 | XP_006511424 |
Genlocus | Chr 15: 75.02 – 75.05 Mb | Chr 9: 57.39 – 57.44 Mb |
PubMed-Suche | 60490 | 66812
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Phosphopantothenoylcystein-Decarboxylase (PPC-DC) ist das Enzym, das die Abspaltung von Kohlenstoffdioxid von Phosphopantothenoyl-Cystein katalysiert. Dies ist der dritte Reaktionsschritt in der Biosynthese von Coenzym A, die in den meisten Lebewesen stattfindet.[1]
Katalysierte Reaktion
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten](R)-4'-Phosphopantothenoyl-L-Cystein wird unter Bildung von 4'-Phosphopantethein decarboxyliert. Das Enzym bindet ein Molekül FMN pro Untereinheit als Kofaktor. Es handelt sich also um ein Flavoprotein.
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Pantothenat-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
- Jassal/reactome.org: Phosphopantothenoylcysteine is decarboxylated