Phenylalanin-Ammoniak-Lyase
| Phenylalanin-Ammoniak-Lyase | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.3.1.24, Lyase | |
| Reaktionsart | Abspaltung von Ammoniak | |
| Substrat | Phenylalanin | |
| Produkte | trans-Cinnamat + NH3 | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Pflanzen | |
Die Phenylalanin-Ammoniak-Lyase (PAL) ist ein Enzym, welches hauptsächlich in Eukaryoten und Bakterien vorkommt.[2] PAL wandelt die Aminosäure Phenylalanin unter Freisetzung von Ammoniak (NH3) zu Zimtsäure um. Dies ist der erste Schritt in der Biosynthese der Phenylpropanoide. PAL ist eines von zwei Enzymen mit der Aminosäure Dehydroalanin.[3]
Da Phenylalanin ein Produkt des Primärstoffwechsels der Pflanze ist und durch die Bildung von Zimtsäure aus dem Primärstoffwechsel entfernt wird, unterliegt die Biosynthese von PAL sowie deren Aktivität der Kontrolle von z. B. Licht (über das Phytochromsystem) und anderen Faktoren. Die PAL wird beispielsweise bei Verwundung der Pflanze aktiviert, wahrscheinlich um die Synthese sekundärer Pflanzenstoffe anzuregen.[4]
Das Enzym wird meist durch drei oder vier Gene codiert, d. h. in vielen Pflanzen existieren mehrere paraloge Isoformen.
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Information on EC 4.3.1.5 - phenylalanine ammonia-lyase. In: BRENDA. Juli 2019, abgerufen am 31. Dezember 2019.
- ↑ UniProtKB results. In: UniProtKB. Abgerufen am 31. Dezember 2019.
- ↑ PROSITE documentation PDOC00424. Phenylalanine and histidine ammonia-lyases. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 12. August 2011 (englisch).
- ↑ The Seed: Eintrag zu fig|3702.1.peg.10808 ( vom 20. Januar 2016 im Internet Archive)