Taste receptor type 1 member 2
| Taste receptor type 1 member 2 | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
G-protein coupled receptor 71, Sweet taste receptor T1R2, TS1R2, TAS1R2, G Protein-Coupled Receptor 71, GPR71 | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 820 Aminosäuren | |
| Präkursor | 839 Aminosäuren, 95.183 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 80834 | |
| Ensembl | ENSG00000179002 | |
| UniProt | Q8TE23 | |
| Refseq (mRNA) | NM_152232.2 | |
| Refseq (Protein) | NP_689418.2 | |
| PubMed-Suche | 80834
| |
Taste receptor type 1 member 2 (T1R2) ist ein Protein aus der Gruppe der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren im Menschen und ein Teil des Rezeptors für süßen Geschmack.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]T1R2 bildet ein Heterodimer mit T1R3 und bindet dann Zucker, Zuckeraustauschstoffe und Süßstoffe.[1] Nur das Heterodimer aus T1R2 und T1R3 ist der funktionsfähige Rezeptor.[2] T1R2 ist achtfach N-glykosyliert.[1] T1R2 besitzt wie auch T1R3 eine große extrazelluläre Proteindomäne und sieben Transmembrandomänen.[3] T1R2 ist ohne die extrazelluläre Domäne in Abwesenheit eines Liganden aktiviert, was vermutlich an einer Regulation der Aktivierung durch die extrazelluläre Domäne liegt.[3] Ursprünglich wurde irrtümlicherweise angenommen, dass Glucose und Aspartam T1R2 und T1R3 nicht aktivieren und daher weitere Rezeptoren für den Süßgeschmack vorliegen müssen,[2] was jedoch später für den menschlichen Rezeptor widerlegt wurde, während bei Ratten keine Aktivierung durch Aspartam und nur eine geringe Aktivierung durch Glucose erfolgt.[4] Süßstoffe binden an die Venusfliegenfalle-Domäne am N-Terminus des T1R2.[5] Nach Aktivierung von T1R2 werden Gαo- und Gαi-Untereinheiten von G-Proteinen aktiviert,[3] vor allem die Gα-Untereinheit von Gustducin. Dadurch werden vermutlich Adenylylcyclasen gehemmt.[6] Die weitere Signaltransduktion erfolgt über die Phospholipase C PLCβ2 und den Ionenkanal TRPM5, wie auch beim Rezeptor für Bittergeschmack (Rezeptorfamilie T2R).[7][8] In Folge der Aktivierung der Phospholipase PLC-β2 wird PIP2 und Diacylglycerol gebildet.[8] Anschließend erfolgt eine Aktivierung des IP3-Rezeptors und ein Anstieg von Ca2+ im Zytosol, woraufhin der Ionenkanal TRPM5 aktiviert wird.[8]
In den Geschmacksknospen mit T1R2 und T1R3 werden keine Rezeptoren für den Bittergeschmack exprimiert.[2] Ein Homodimer aus zwei humanen T1R2 erzeugt ebenfalls einen Süßgeschmack.[9]
Der Rezeptor aus T1R2 und T1R3 wird auch in anderen Geweben gebildet und ist dort vermutlich an der Regulation des Energiestoffwechsels beteiligt.[10] Amilorid hemmt den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R2, während Lactisol den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R3 hemmt.[11]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ a b UniProt TAS1R2 - Taste receptor type 1 member 2 precursor - Homo sapiens (Human) - TAS1R2 gene & protein. Abgerufen am 26. August 2018.
- ↑ a b c G. Nelson, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, Y. Zhang, N. J. Ryba, C. S. Zuker: Mammalian sweet taste receptors. In: Cell. Band 106, Nummer 3, August 2001, S. 381–390, PMID 11509186.
- ↑ a b c E. Sainz, M. M. Cavenagh, N. D. LopezJimenez, J. C. Gutierrez, J. F. Battey, J. K. Northup, S. L. Sullivan: The G-protein coupling properties of the human sweet and amino acid taste receptors. In: Developmental neurobiology. Band 67, Nummer 7, Juni 2007, S. 948–959, doi:10.1002/dneu.20403, PMID 17506496.
- ↑ X. Li, L. Staszewski, H. Xu, K. Durick, M. Zoller, E. Adler: Human receptors for sweet and umami taste. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 99, Nummer 7, April 2002, S. 4692–4696, doi:10.1073/pnas.072090199, PMID 11917125, PMC 123709 (freier Volltext).
- ↑ H. Xu, L. Staszewski, H. Tang, E. Adler, M. Zoller, X. Li: Different functional roles of T1R subunits in the heteromeric taste receptors. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 101, Nummer 39, September 2004, S. 14258–14263, doi:10.1073/pnas.0404384101, PMID 15353592, PMC 521102 (freier Volltext).
- ↑ T. Abaffy, K. R. Trubey, N. Chaudhari: Adenylyl cyclase expression and modulation of cAMP in rat taste cells. In: American Journal of Physiology - Cell Physiology. Band 284, Nummer 6, Juni 2003, S. C1420–C1428, doi:10.1152/ajpcell.00556.2002, PMID 12606315.
- ↑ Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, K. L. Mueller, B. Cook, D. Wu, C. S. Zuker, N. J. Ryba: Coding of sweet, bitter, and umami tastes: different receptor cells sharing similar signaling pathways. In: Cell. Band 112, Nummer 3, Februar 2003, S. 293–301, PMID 12581520.
- ↑ a b c C. D. Dotson, S. Vigues, N. I. Steinle, S. D. Munger: T1R and T2R receptors: the modulation of incretin hormones and potential targets for the treatment of type 2 diabetes mellitus. In: Current opinion in investigational drugs. Band 11, Nummer 4, April 2010, S. 447–454, PMID 20336593, PMC 4535793 (freier Volltext).
- ↑ G. Q. Zhao, Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, I. Erlenbach, N. J. Ryba, C. S. Zuker: The receptors for mammalian sweet and umami taste. In: Cell. Band 115, Nummer 3, Oktober 2003, S. 255–266, PMID 14636554.
- ↑ A. Laffitte, F. Neiers, L. Briand: Functional roles of the sweet taste receptor in oral and extraoral tissues. In: Current opinion in clinical nutrition and metabolic care. Band 17, Nummer 4, Juli 2014, S. 379–385, doi:10.1097/MCO.0000000000000058, PMID 24763065, PMC 4059820 (freier Volltext).
- ↑ M. Zhao, X. Q. Xu, X. Y. Meng, B. Liu: The Heptahelical Domain of the Sweet Taste Receptor T1R2 Is a New Allosteric Binding Site for the Sweet Taste Modulator Amiloride That Modulates Sweet Taste in a Species-Dependent Manner. In: Journal of molecular neuroscience : MN. [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] August 2018, doi:10.1007/s12031-018-1156-5, PMID 30120716.