Triokinase
| Triokinase | ||
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| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 575 Aminosäuren, 58.947 Da (Isoform 1) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | TKFC | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.1.28 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 26007 | 225913 |
| Ensembl | ENSG00000149476 | ENSMUSG00000034371 |
| UniProt | Q3LXA3 | Q8VC30 |
| Refseq (mRNA) | NM_015533 | NM_145496 |
| Refseq (Protein) | NP_056348 | NP_663471 |
| Genlocus | Chr 11: 61.33 – 61.35 Mb | Chr 19: 10.59 – 10.61 Mb |
| PubMed-Suche | 26007 | 225913
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Triokinase (TK, auch Triosekinase oder Glycerinaldehydkinase genannt[1]) ist ein Enzym, das die Phosphorylierung von Dihydroxyaceton sowie von Glycerinaldehyd katalysiert. Die Stoffwechselprodukte werden in der Glykolyse weiterverarbeitet.[2]
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Zur weiteren Umsetzung von D-Glycerinaldehyd gibt es drei mögliche Wege, wobei die Phosphorylierung von D-Glycerinaldehyd mithilfe der Triokinase aufgrund seines niedrigen Km-Wertes (0,01 mM) der bevorzugte Weg ist. Ungefähr 90 % des gebildeten D-Glycerinaldehyds aus Fructose wird auf diesem Weg verstoffwechselt. Außerdem weist die Triokinase in der Leber von Säugetieren eine hohe Aktivität auf.[3] Bei einer D-Glycerinaldehyd-Konzentration von 10 mM wird das für die Phosphorylierung gebrauchte ATP in einer Leberzelle aufgebraucht.[4]
Reaktionen
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+ ATP
+ ADP + H+
1) Dihydroxyaceton wird mithilfe der Triosekinase unter ATP-Verbrauch zu Dihydroxyacetonphosphat phosphoryliert.
2) Triosekinase (TK) phosphoryliert D-Glycerinaldehyd (4) unter ATP-Verbrauch zu D-Glycerinaldehyd-3-phosphat (5).
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Stryer Biochemie. 7. Auflage. Springer-Verlag, Berlin/Heidelberg 2014, ISBN 978-3-8274-2988-9, S. 473.
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ DocCheck Medical Services GmbH: Fructoseabbau. Abgerufen am 26. Juni 2022.
- ↑ Ernest Lindbergh: Hemolytic Anemia in Disorders of Red Cell Metabolism. Springer Science & Business Media, 2012, ISBN 978-1-4684-2457-7, S. 13 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
- ↑ D. Burman, J.B. Holton: Inherited Disorders of Carbohydrate Metabolism: Monograph based upon Proceedings of the Sixteenth Symposium of The Society for the Study of Inborn Errors of Metabolism. Springer Science & Business Media, 2012, ISBN 978-94-009-9215-3 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
- ↑ Peter J. O’Brien, William Robert Bruce: Endogenous Toxins, 2 Volume Set: Targets for Disease Treatment and Prevention. John Wiley & Sons, 2009, ISBN 978-3-527-32363-0, S. 189 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).