Wolinella
| Wolinella | ||||||||||||
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| Systematik | ||||||||||||
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| Wissenschaftlicher Name der Gattung | ||||||||||||
| Wolinella | ||||||||||||
| Tanner et al., 1981 | ||||||||||||
| Wissenschaftlicher Name der Art | ||||||||||||
| Wolinella succinogenes | ||||||||||||
| (Wolin et al., 1961) Tanner et al., 1981 |
Wolinella succinogenes, ein gramnegatives Bakterium das aus dem Pansen von Rindern isoliert wurde, gehört zur Klasse der Epsilonproteobakterien, welche auch die wichtigen humanpathogenen Bakterien Helicobacter pylori und Campylobacter jejuni enthält. Während die chronische Besiedlung mit H. pylori Magengeschwüre und Magenkrebs auslösen kann und C. jejuni einen sehr häufigen Erreger von Gastroenteritis darstellt, erscheint die Besiedlung durch W. succinogenes bei seinem Wirtsorganismus keinerlei pathogene Erscheinungen auszulösen. W. succinogenes wird daher als vollkommen harmloser Bestandteil der normalen Bakterienflora des Pansens angesehen und eignet sich daher auch als Modellorganismus zur Untersuchung von Stoffwechselwegen innerhalb des Stickstoff- und Schwefelkreislaufes im Labor.
Genomforschung
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Aus der im Jahr 2003 von Stephan C. Schuster und Kollegen publizierten Genomsequenz von W. succinogenes wurden wesentliche neue Einsichten bezüglich der Genomstruktur, der Physiologie und der Genregulation dieses Bakteriums abgeleitet. Das Genom umfasst 2110355 Basenpaare mit einem GC-Gehalt von 48,5 %, die für insgesamt 2046 mögliche Proteine kodieren.[1] Unter diesen befinden sich 23 Protein-kodierende Gene, welche Häm c-Bindemotive aufweisen und somit nach Expression als Cytochrome fungieren können. Neben 17 kompletten oder partiellen IS-Elementen wurden im Genom auch mehrere Genomische Inseln gefunden, die sich in ihrem GC-Gehalt vom Rest des Genoms unterscheiden und vermutlich erst in der jüngeren Vergangenheit über lateralen Gentransfer in das Genom integriert wurden.
Metabolische Versatilität
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]W. succinogenes ist in der Lage, eine Vielzahl von unterschiedlichen anorganischen Substanzen für seine Energiegewinnung durch Respiration zu nutzen, darunter Nitrat,[2] Nitrit[3] (Umweltgift), Fumarsäure,[2] Sulfit[4] (saurer Regen) und Lachgas[5] (Treibhausgas). Mit diesen Enzymkomplexen kann die Möglichkeit einer biologischen Entfernung besagter Substanzen untersucht werden. Darüber hinaus ist W. succinogenes nicht zur Fermentation fähig und kann so während der Respiration nicht durch andere Quellen Energie bzw. ATP zu gewinnen. Daher eignet sich dieses Bakterium für die isolierte Untersuchung der Bioenergetik unter Respiration einer der genannten Substanzen.
Produktion von Multihäm-Cytochromen
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Für die Produktion von Proteinen wird in der Biotechnologie häufig Escherichia coli genutzt, welcher in einer Kultur zu hoher Dichte anwachsen kann, relativ robust ist und eine Vielzahl von Proteinen heterolog in hoher Menge produzieren kann. In den letzten Jahren wird die Proteinklasse der Multihäm-Cytochrom c-Enzyme für die Biotechnologie erschlossen, welche in E. coli allerdings nur anaerob oder mit zusätzlichen Plasmiden[6] produziert werden können. Selbst unter diesen Bedingungen kann die Bildung von vollständig mit Häm-Gruppen beladenen und so erst funktionalem Enzym nicht garantiert werden. In W. succinogenes werden viele Stoffwechselreaktionen durch Multihäm-Cytochrome katalysiert, weswegen es konstant Systeme zur Häm-Synthese sowie zum Einbau dieser in Proteine besitzt. Enzyme mit bis zu 10 Hämgruppen können mit diesem Organismus für die spätere Charakterisierung produziert werden.[7]
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- C. Baar, M. Eppinger, G. Raddatz, J. Simon, C. Lanz, O. Klimmek, R. Nandakumar, R. Gross, A. Rosinus, H. Keller, P. Jagtap, B. Linke, F. Meyer, H. Lederer, S. C. Schuster: Complete genome sequence and analysis of Wolinella succinogenes. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 100, Nr. 20, 19. September 2003, S. 11690–11695, doi:10.1073/pnas.1932838100, PMID 14500908, PMC 208819 (freier Volltext).
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Claudia Baar, Mark Eppinger, Guenter Raddatz, Jörg Simon, Christa Lanz: Complete genome sequence and analysis of Wolinella succinogenes. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 100, Nr. 20, 30. September 2003, ISSN 0027-8424, S. 11690–11695, doi:10.1073/pnas.1932838100, PMID 14500908, PMC 208819 (freier Volltext) – (pnas.org [abgerufen am 2. Januar 2022]).
- ↑ a b N. J. Jacobs, M. J. Wolin: Electron-transport system of Vibrio succinogenes. I. Enzymes and cytochromes of electron-transport system. In: Biochimica Et Biophysica Acta. Band 69, 1. Januar 1963, ISSN 0006-3002, S. 18–28, PMID 13964322.
- ↑ R. Blackmore, T. Brittain: Kinetic studies on the nitrite reductase of Wolinella succinogenes. In: The Biochemical Journal. Band 233, Nr. 2, 15. Januar 1986, ISSN 0264-6021, S. 553–557, PMID 3954753, PMC 1153061 (freier Volltext).
- ↑ Melanie Kern, Martin G. Klotz, Jörg Simon: The Wolinella succinogenes mcc gene cluster encodes an unconventional respiratory sulphite reduction system. In: Molecular Microbiology. Band 82, Nr. 6, 1. Dezember 2011, ISSN 1365-2958, S. 1515–1530, doi:10.1111/j.1365-2958.2011.07906.x.
- ↑ Monique Luckmann, Daniel Mania, Melanie Kern, Lars R. Bakken, Åsa Frostegård: Production and consumption of nitrous oxide in nitrate-ammonifying Wolinella succinogenes cells. In: Microbiology. Band 160, Nr. 8, 1. Januar 2014, S. 1749–1759, doi:10.1099/mic.0.079293-0.
- ↑ Engin Arslan, Henk Schulz, Rachel Zufferey, Peter Künzler, Linda Thöny-Meyer: Overproduction of the Bradyrhizobium japonicum c-Type Cytochrome Subunits of thecbb3Oxidase in Escherichia coli. In: Biochemical and Biophysical Research Communications. Band 251, Nr. 3, S. 744–747, doi:10.1006/bbrc.1998.9549.
- ↑ Melanie Kern, Jörg Simon: Chapter nineteen – Production of Recombinant Multiheme Cytochromes c in Wolinella succinogenes. In: Methods in Enzymology (= Research on Nitrification and Related Processes, Part A). Band 486. Academic Press, 1. Januar 2011, S. 429–446, doi:10.1016/b978-0-12-381294-0.00019-5.