Untereinheit 3 des Arp 2/3-Komplexes

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Untereinheit 3 des Arp 2/3-Komplexes
Untereinheit 3 des Arp 2/3-Komplexes
Andere Namen

p21

Vorhandene Strukturdaten: 2P9N, 1TYQ, 1U2V, 4JD2, 3DXK, 3UKU, 3UKR, 2P9P, 2P9K, 2P9U, 3ULE, 3RSE, 2P9S, 2P9I, 4XF2, 2P9L, 1K8K, 3DXM, 4XEI

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 20,5 Kilodalton / 178 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Namen
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 10094 56378
Ensembl ENSG00000111229 ENSMUSG00000029465
UniProt O15145 Q9JM76
Refseq (mRNA) NM_001278556 NM_019824
Refseq (Protein) NP_001265485 NP_062798
Genlocus Chr 12: 110.43 – 110.45 Mb Chr 5: 122.39 – 122.41 Mb
PubMed-Suche 10094 56378

Die Untereinheit 3 des Arp 2/3-Komplexes, verkürzt p21-ARC oder auch nur p21 (wegen der molaren Masse von rund 21 kDa), ist ein Strukturprotein und als solches eine von sieben Untereinheiten des Arp 2/3-Komplexes. Das Protein wird vom Gen ARPC3 auf dem 12. Chromosom des Menschen codiert.[1][2]

Die Untereinheit 3 des Arp 2/3-Komplexes interagiert mit den Proteinen Arp2, Arp3, p16, p20, p34 und p40 und bildet mit ihnen zusammen den Arp 2/3-Komplex, der eine wichtige Rolle bei der Bildung von Aktinfilamenten aus G-Aktin spielt. Der Komplex fungiert nämlich als Zentrum für die weitere Aktinnukleation, indem er mit den beiden Untereinheiten Arp 2 und 3 ein Aktin-Dimer nachahmt, dabei aber stabiler als das Dimer selbst ist. Für eine Aktivierung des Komplexes müssen aber noch "Nucleation promoting factors (NPFs)" an vier Untereinheiten des Komplexes und an Aktin binden. Die p21-Untereinheit besitzt eine solche Bindungsstelle.[1][3]

Einzelnachweise

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  1. a b Julia Ehinger: Charakterisierung Arp 2/3-Komplex vermittelter Aktinreorganisation bei der Invasion bakterieller Pathogene, Carolo-Wilhelmina Universität Braunschweig, 20. Februar 2006, S. 9f. (Dissertation zur Erlangung des Grades einer Doktorin der Naturwissenschaften)
  2. ARPC3
  3. UniProt O15145