Aktin-ähnliches Protein 3
| Aktin-ähnliches Protein 3 (ARP3) | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 47,4 Kilodalton / 418 Aminosäuren | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | ACTR3 ARP3 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 10096 | 74117 |
| Ensembl | ENSG00000115091 | ENSMUSG00000026341 |
| UniProt | P61158 | Q99JY9 |
| Refseq (mRNA) | NM_001277140 | NM_001205385 |
| Refseq (Protein) | NP_001264069 | NP_001192314 |
| Genlocus | Chr 2: 113.89 – 113.96 Mb | Chr 1: 125.39 – 125.44 Mb |
| PubMed-Suche | 10096 | 74117
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Das Aktin-ähnliche Protein 3, abgekürzt ARP 3, vom englischen Actin related protein, ist ein Strukturprotein mit großer struktureller Homologie zu G-Aktin. Es wird vom Gen ACTR3 auf dem zweiten Chromosom des Menschen codiert.[1][2]
Funktion
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Das Protein interagiert mit dem Aktin-ähnlichen Protein 2, p16, p20, p21, p34 und p40 zum Arp 2/3-Komplex, der eine wichtige Rolle bei der Aktinnukleation und damit für die Beweglichkeit der Zelle spielt. Der Komplex bildet dafür ein Nukleationszentrum von dem aus die weitere Polymerisation von G-Aktion zu F-Aktin stattfindet, und das Aktinfilament somit verlängert wird. Es wird vermutet, dass die speziell ARP3 und 3 dabei ein Aktin-Dimer imitieren, dabei aber stabiler sind, als das Dimer selbst und so als Basis für die Nukleation dienen. ARP 3 ist daher vor allem am Zytoskelett, speziell an Pseudopodien lokalisiert.[3][1]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ a b Julia Ehinger: Charakterisierung Arp 2/3-Komplex vermittelter Aktinreorganisation bei der Invasion bakterieller Pathogene, Carolo-Wilhelmina Universität Braunschweig, 20. Februar 2006, S. 9f. (Dissertation zur Erlangung des Grades einer Doktorin der Naturwissenschaften)
- ↑ ACTR3.
- ↑ UniProt P61158