Actinidain
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Actinidain (Actinidia chinensis) | ||
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Bändermodell des Enzyms aus Actinidia chinensis, nach PDB 1AEC | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 254 Aminosäuren | |
Präkursor | (380 aa) | |
Bezeichner | ||
Externe IDs |
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Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.4.22.14, Cysteinprotease | |
MEROPS | C01.007 | |
Reaktionsart | Peptidspaltung | |
Substrat | Protein | |
Produkte | kleinere Proteine | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen[1] |
Actinidain ist ein Enzym in der Kiwifrucht, das den Abbau von Proteinen katalysiert. Es ruft bei einigen Personen eine allergische Reaktion hervor und wurde als Haupt-Allergen in Kiwis identifiziert. Technisch eignet sich Actinidain hervorragend zum Abbau von Collagen und Trennung von Zelltypen in Fleisch-Mischgewebe.[2][3]
Da Actinidain im aktiven Zentrum Cystein enthält, handelt es sich um eine Cysteinprotease. Nahe Verwandte des Enzyms kommen in allen Strahlengriffel-Früchten und in den Früchten des Zedrachbaumes vor. Weitere Verwandte sind in Ananas, Mango und Papaya zu finden (Papain).[4]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Interpro-Eintrag.
- ↑ E. Pastorello et al.: Identification of actinidin as the major allergen of kiwi fruit, Journal of Allergy and Clinical Immunology, 101(4), S. 531–537, PMID 9564807.
- ↑ Mostafaie et al.: Kiwifruit actinidin: a proper new collagenase for isolation of cells from different tissues. Appl. Biochem. Biotechnol. 144, 123–131 (2008), PMID 18456944.
- ↑ MEROPS-Eintrag Familie C01A.