Trifunktionelles Purinsyntheseprotein
| Trifunktionelles Purinsyntheseprotein | ||
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| Darstellung basierend auf PDB 1rbm | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1MEJ, 1MEN, 1MEO, 1NJS, 1RBM, 1RBQ, 1RBY, 1RBZ, 1RC0, 1RC1, 1ZLX, 1ZLY, 2QK4, 2V9Y, 4EW1, 4EW2, 4EW3 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1009 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Mn2+ | |
| Isoformen | lang, kurz (433 aa) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | GART AIRS; GARS; GARTF; PAIS; PGFT; PRGS | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikationen | ||
| EC, Kategorie | 6.3.4.13, Ligase | |
| Reaktionsart | Addition von Glycin | |
| Substrat | 5-Phosphoribosylamin + ATP + Glycin | |
| Produkte | Glycinamidribonukleotid + ADP + Pi | |
| EC, Kategorie | 2.1.2.2, Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines Formylrests | |
| Substrat | Glycinamidribonukleotid + N10-THF | |
| Produkte | Formylglycinamidribonukleotid + THF | |
| EC, Kategorie | 6.3.3.1, Ligase | |
| Reaktionsart | Ringschluss | |
| Substrat | Formylglycinamidinribonukleotid + ATP | |
| Produkte | 5-Aminoimidazolribonukleotid + H2O + ADP + Pi | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 2618 | 14450 |
| Ensembl | ENSG00000159131 | ENSMUSG00000022962 |
| UniProt | P22102 | Q64737 |
| Refseq (mRNA) | NM_000819 | NM_010256 |
| Refseq (Protein) | NP_000810 | NP_034386 |
| Genlocus | Chr 21: 33.5 – 33.54 Mb | Chr 16: 91.62 – 91.65 Mb |
| PubMed-Suche | 2618 | 14450
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Das trifunktionelle Purinsyntheseprotein (GARS-AIRS-GART) (auch Adenosin-3) ist ein Enzym in Tieren, bei dem drei verschiedene enzymatische Domänen zu einem Protein verschmolzen sind: die Phosphoribosylamin-Glycin-Ligase (GARS), die Phosphoribosylglycinamid-Formyltransferase (GART) und die Phosphoribosylformylglycinamidin-Cyclo-Ligase (AIRS). Diese Aktivitäten sind Teil der Purinbiosynthese und kommen in allen Lebewesen vor: als Einzelenzyme in Prokaryoten und als teilweise bifunktionelle Enzyme in Hefen.[1][2]
Die Domänen von Adenosin-3 sind linear angeordnet und katalysieren die Schritte 2, 5, und 3 der zehnschrittigen Biosynthese von IMP. Der Genort beim Menschen für das Adenosin-3-Gen GART liegt auf Chromosom 21, was möglicherweise die Ursache für erhöhte Purinwerte beim Down-Syndrom ist.[3]
Katalysierte Reaktionen
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]GARS
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+ 
+ ATP
+ ADP + Pi
Die Phosphoribosylamin-Glycin-Ligase-Domäne erleichtert die Addition von Glycin an 5-Phosphoribosylamin (PRA) zu Glycinamidribonukleotid (GAR).
GART
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten] + 10-Formyl-THF
+ THF
Die Phosphoribosylglycinamid-Formyltransferase (GART) katalysiert die Formylierung von Glycinamidribonukleotid (GAR) zu Formylglycinamidribonukleotid (FGAR) mittels Formyltetrahydrofolat.
AIRS
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+ ATP 
+ ADP + Pi + H2O
Die Phosphoribosylformylglycinamidin-Cyclo-Ligase-Domäne zyklisiert Formylglycinamidinribonukleotid (FGAM) zu 5-Aminoimidazolribonukleotid (AIR).
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ UniProt P22102
- ↑ D. Banerjee, K. Nandagopal: Phylogenetic analysis and in silico characterization of the GARS-AIRS-GART gene which codes for a tri-functional enzyme protein involved in de novo purine biosynthesis. In: Molecular biotechnology. Band 42, Nummer 3, Juli 2009, S. 306–319, doi:10.1007/s12033-009-9160-1. PMID 19301155.
- ↑ D. Patterson, S. Graw, C. Jones: Demonstration, by somatic cell genetics, of coordinate regulation of genes for two enzymes of purine synthesis assigned to human chromosome 21. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 78, Nummer 1, Januar 1981, S. 405–409, PMID 6941256. PMC 319062 (freier Volltext).
