Formylierung

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Unter Formylierung versteht man in der präparativ-organischen und technischen Chemie die Einführung der Formylgruppe –CHO zur Synthese von Aldehyden.[1] In der Biochemie wird ein Teilschritt der Peptidsynthese in Eubakterien als N-terminale Formylierung bezeichnet.

Präparative Chemie

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Ein Beispiel für eine Formylierungsreaktion ist die Friedel-Crafts-Acylierung:

Formylierung Reaktionsschema ÜV1

Mit dem einzig stabilen Halogenid der Ameisensäure – Formylfluorid (R = H; X = F) – bzw. einem Gasgemisch aus Kohlenstoffmonoxid und einer Halogenwasserstoffsäure wie HF oder HCl (Gattermann-Koch-Reaktion) führt die Reaktion zu einem Aldehyd. Beim Einsatz von Carbonsäurehalogeniden höherer Carbonsäuren (R ist ein organischer Rest, ≠ H), entsteht ein Keton. Allgemein nennt man diese Reaktion Acylierung.

Zur Formylierung geeigneter organischer Verbindungen (meist von Aromaten) sind eine Reihe von Verfahren entwickelt worden, die teilweise auch großtechnisch eingesetzt werden, u. a.:

Die hergestellten Aldehyde werden als solche verwendet oder dienen als Edukte für weitere Reaktionen.

In Eubakterien stellt die N-Formylierung einer Methionin-Einheit die erste Aminosäure bei der bakteriellen Proteinbiosynthese dar (den N-Terminus). Das vor der Translation beteiligte Enzym ist die Met-tRNAi-Transformylase (auch Methionin-Formyltransferase) (EC 2.1.2.9), die eine Formylierung von Methionin-tRNA katalysiert.[2] Während der Translation wird die Formylierung am entstehenden Protein durch die Peptid-Deformylase wieder abgespalten.[3]

Einzelnachweise

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  1. Eintrag zu Formylierung. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 7. Juni 2014.
  2. D. Mazel, S. Pochet, P. Marlière: Genetic characterization of polypeptide deformylase, a distinctive enzyme of eubacterial translation. In: The EMBO journal. Band 13, Nummer 4, Februar 1994, S. 914–923, PMID 8112305. PMC 394892 (freier Volltext).
  3. K. I. Piatkov, T. T. Vu, C. S. Hwang, A. Varshavsky: Formyl-methionine as a degradation signal at the N-termini of bacterial proteins. In: Microbial Cell. Band 2, Nummer 10, 2015, S. 376–393, doi:10.15698/mic2015.10.231, PMID 26866044, PMC 4745127 (freier Volltext).