Adenylosuccinat-Synthase
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| Adenylosuccinat-Synthase | ||
|---|---|---|
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| Bändermodell des ADS-Dimer vom Weichweizen (Triticum aestivum), nach PDB 1DJ3 | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 2GJO | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 456/7 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Mg2+ | |
| Isoformen | 2 Genkopien (ADSS, ADSSL) in Leber, Muskeln | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | ADS | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 6.3.4.4, Ligase | |
| Reaktionsart | Verknüpfung | |
| Substrat | GTP + IMP + Aspartat | |
| Produkte | Adenylosuccinat + Pi + GDP | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Die Adenylosuccinat-Synthase (nach IUBMB auch: IMP-Aspartat-Ligase) ist das Enzym, das die Verknüpfung von IMP und Aspartat zu Adenylosuccinat katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der De-novo-Synthese von AMP (Stoffwechsel der Purine) in allen Lebewesen. Im Menschen, wie in allen Wirbeltieren, gibt es zwei in den Muskeln und der Leber lokalisierte Isoformen, die von den Genen ADSS und ADSSL, welche sich auf den Chromosomen 1 und 14 befinden, codiert werden.[1][2][3]
Katalysierte Reaktion
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+ 
+ GTP
+ GDP + Pi
IMP und Aspartat werden unter Verbrauch von GTP ligiert.
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ UniProt Q8N142, UniProt P30520
- ↑ PROSITE: PROSITE documentation PDOC0044 (englisch)
- ↑ GeneID 122622 und GeneID 159
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie – Lern- und Lehrmaterialien
