Alpha-Sarcin
| α-Sarcin (Aspergillus giganteus) | ||
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| NMR-Bändermodell von alpha-Sarcin, nach PDB 1DE3 | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1DE3 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 150 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | sar | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.1.27.10, Esterase | |
| Reaktionsart | Spaltung von Phosphodiesterbindungen | |
| Substrat | rRNA + H2O | |
| Produkte | defekte rRNA-Stücke | |
α-Sarcin ist ein Lektin aus dem Schimmelpilz Aspergillus giganteus. Es ist eines der wenigen hochmolekularen Proteintoxinen aus der Gruppe der Mykotoxine.
Wirkungsweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]α-Sarcin hemmt die eukaryotische Proteinbiosynthese, indem es die Bindung von Aminoacyl-tRNA an die Ribosomen blockiert. Es fungiert als Ribonuklease, das heißt, es trennt den Strang der Nukleotide der 28 S-rRNA, indem eine Phosphodiesterbindung gespalten wird. Dabei werden etwa 400 Nukleotide freigesetzt. In bemerkenswerter Weise erfolgt dies in unmittelbarer Nähe des Wirkortes von Ricin oder Shiga-Toxin, die als RNA-N-Glycosidasen fungieren. Ein weiteres Unterscheidungsmerkmal zwischen diesen Lektinen ist die Molekülmasse der wirksamen Untereinheiten, die bei α-Sarcin mit ca. 17 kDa wesentlich geringer ist als die entsprechenden Untereinheiten von Ricin mit etwa 30 kDa.
Ähnliche Toxine
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Die sehr ähnlichen Lektine Restrictocin und Mitogillin aus dem Schimmelpilz Aspergillus restrictus hemmen ebenso die eukaryotische Proteinsynthese.
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- E. J. Ackerman, S. K. Saxena, N. Ulbrich: α-Sarcin causes a specific cut in 28S rRNA when microinjected into Xenopus oocytes. In: J. Biol. Chem. 263, 1988, S. 17076–17083. PMID 3182833
- Luen Hwua, Kuan-Chun Huangb, Dow-Tien Chenb, Alan Linb: The Action Mode of the Ribosome-Inactivating Protein α-Sarcin. In: J. Biomedical. Science. 7, 2000, S. 420–428. PMID 10971140