Betain-Homocystein-Methyltransferase
Zur Navigation springen
Zur Suche springen
| Betain-Homocystein-Methyltransferase | ||
|---|---|---|
| ||
| Bändermodell der Betain-Homocystein-Methyltransferase aus Rattus norvegicus, nach PDB 1UMY | ||
| Andere Namen |
| |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 406 Aminosäuren, 44.998 kDa | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Zn2+ | |
| Isoformen | 1 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | BHMT | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.1.1.5, Methyltransferase | |
| Reaktionsart | Übertragung einer Methylgruppe von Betain auf Homocystein | |
| Substrat | Betain, Homocystein | |
| Produkte | Dimethylglycin, Methionin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Die Betain-Homocystein-Methyltransferase ist ein Enzym aus der Gruppe der Transferasen, die im Methioninzyklus eine Methylgruppe von Betain auf Homocystein überträgt. Homocystein wird dadurch zu Methionin remethyliert und Betain wird in Dimethylglycin umgewandelt. Neben der Methioninsynthase ist dies der zweite Weg, um Homocystein zu remethylieren.[1]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Klaus-Heinrich Röhm: Funktioneller Aminosäurestoffwechsel. In: Peter C. Heinrich, Matthias Müller, Lutz Graeve (Hrsg.): Löffler/Petrides – Biochemie und Pathobiochemie. 9. Auflage. Springer-Verlag, 2014, ISBN 978-3-642-17972-3, ISSN 0937-7433, S. 341, doi:10.1007/978-3-642-17972-3 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).