Caldesmon
| Caldesmon | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 793 Aminosäuren, 93.231 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Maus | |
| Entrez | 800 | 109624 |
| Ensembl | ENSG00000122786 | ENSMUSG00000029761 |
| UniProt | Q05682 | Q05682 |
| Refseq (mRNA) | NM_004342.6 | NM_001347100.1 |
| Refseq (Protein) | NP_004333.1 | NP_001334029.1 |
| Genlocus | ||
| PubMed-Suche | 800 | 109624
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Caldesmon ist ein Protein und beteiligt an der Regulation des Zytoskeletts in Wirbeltieren.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Caldesmon ist ein Calmodulin-bindendes Protein.[1] Die Isoform 1 wird vor allem in der glatten Muskulatur gebildet, während Isoformen 2 bis 5 in verschiedenen Zelltypen gebildet wird. Caldesmon wird nicht im Herzmuskel und der Skelettmuskulatur hergestellt.
Caldesmon bindet weiterhin an Aktin, Myosin und Tropomyosin und bildet eine Verbindung zwischen Aktin und Myosin.[2] Es fördert die Bindung von zwei Tropomyosinen an Aktin, wodurch Aktinfilamente stabilisiert werden. In der glatten Muskulatur hemmt Caldesmon die Aktomyosin-ATPase durch Bindung an F-Aktin. Diese Hemmung wird durch Tropomyosin verstärkt und durch Calcium-Calmodulin gemindert. Caldesmon ist zudem an der Mitose beteiligt. Caldesmon wird durch PAK phosphoryliert, wodurch die Bindungsaffinität zu Calmodulin um den Faktor 10 abnimmt und die Hemmung der ATPase deutlich abnimmt.[3] Die Phosphorylierung wird durch die Caldesmonphosphatase entfernt. Weiterhin hemmt Caldesmon das Zellwachstum, die Zellmigration und die Exozytose von Matrix-Metalloproteinasen an die Zellmembran.[4]
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ R. E. Novy, J. L. Lin, J. J. Lin: Characterization of cDNA clones encoding a human fibroblast caldesmon isoform and analysis of caldesmon expression in normal and transformed cells. In: The Journal of biological chemistry. Band 266, Nummer 25, September 1991, S. 16917–16924, PMID 1885618.
- ↑ C. L. Wang: Caldesmon and the regulation of cytoskeletal functions. In: Advances in Experimental Medicine and Biology. Band 644, 2008, S. 250–272, PMID 19209827, PMC 2975104 (freier Volltext).
- ↑ T. Mayanagi, K. Sobue: Diversification of caldesmon-linked actin cytoskeleton in cell motility. In: Cell adhesion & migration. Band 5, Nummer 2, 2011 Mar-Apr, S. 150–159, PMID 21350330, PMC 3084981 (freier Volltext).
- ↑ C. M. Hai: Caldesmon as a therapeutic target for proliferative vascular diseases. In: Mini reviews in medicinal chemistry. Band 8, Nummer 12, Oktober 2008, S. 1209–1213, PMID 18855735, PMC 4322390 (freier Volltext).