Coenzym-A-Synthase
Coenzym-A-Synthase | ||
---|---|---|
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 564 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | COASY | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikationen | ||
EC, Kategorie | 2.7.7.3, Transferase | |
Reaktionsart | Übertragung eines Adenylylrests | |
Substrat | Phosphopantethein + ATP | |
Produkte | Dephospho-Coenzym A + ADP | |
EC, Kategorie | 2.7.1.24, Kinase | |
Reaktionsart | Phosphorylierung | |
Substrat | Dephospho-Coenzym A + ATP | |
Produkte | Coenzym A + PPi | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Coenzym A-Synthetase | |
Übergeordnetes Taxon | Bilateria | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 80347 | 71743 |
Ensembl | ENSG00000068120 | ENSMUSG00000001755 |
UniProt | Q13057 | mm10 |
Refseq (mRNA) | NM_001042529 | XM_006534257 |
Refseq (Protein) | NP_001035994 | XP_006534320 |
Genlocus | Chr 17: 42.56 – 42.57 Mb | Chr 11: 101.08 – 101.09 Mb |
PubMed-Suche | 80347 | 71743
|
Coenzym A-Synthetase ist das Enzym, das die letzten beiden Teilschritte in der Biosynthese von Coenzym A katalysiert. Dieses Enzym mit Doppelfunktion ist in allen Tieren zu finden, während Bakterien, Pilze und Pflanzen zwei getrennte Enzyme haben. Beim Menschen ist CoA-Synthetase in allen Gewebetypen im Zytosol auf der Mitochondrien-Membran lokalisiert, besonders stark wird sie in Leber und Nieren produziert.[1]
Katalysierte Reaktionen
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Für jede Teilreaktion ist jeweils eine von zwei getrennten Domänen auf dem Enzym zuständig:
Zunächst wird mithilfe der Phosphopantethein-Adenylyltransferase -Domäne (EC 2.7.7.3) ein Adenylylrest auf 4'-Phosphopantethein übertragen, es entsteht Dephospho-Coenzym A.
Dann wird Dephospho-CoA zu CoA phosphoryliert, mithilfe der Dephospho-CoA-Kinase-Domäne (EC 2.7.1.24).
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- Jassal/reactome.org: Adenylation of phosphopantetheine
- Jassal/reactome.org: Phosphorylation of dephospho-CoA to produce CoA