Diskussion:Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase

Frage: Wenn das Hydridion an NAD+ bindet, wie soll dann NADPH/H+ entstehen? Es müsste doch eigentlich nur NADPH enstehen oder? Wo kommt das Proton her?

Es wird ein Thiohalbacetal in ein Thioester oxidiert dabei ensteht formal 2e- und 2H+ welches von NAD+ zu NADPH/H+ reduziert wird.-- Spezial:Beiträge/......... 16:36, 28. Jan. 2011 (CET)

positive Partialladung

warum wird H+ schlechter abgespalten, wenn das C eine positive Partialladung trägt? ist es nicht eher genau umgekehrt? (nicht signierter Beitrag von 79.208.100.106 (Diskussion | Beiträge) 12:22, 6. Aug. 2009 (CEST))

Es wird ja kein H+ abgespalten, sondern ein Hydridion. Formal also H-. Bei der Bildung von NADH ist dies immer der Fall, ansonsten wäre es ja keine Elekronenübertragung... -- Jann 17:07, 17. Sep. 2009 (CEST)

Umgekehrte Reaktion möglich??

Schönen Tag: Kann die hier beschriebene Reaktion auch umgekehrt ablaufen? Wenn das so sein sollte würde dies nämlich erklären warum im Artikel Calvin-Zyklus steht dass, das hier beschriebene Enzym "D-1,3-Bisphosphoglycerat" in "Glycerin-Aldehyd-3-Phosphat" umwandelt und nicht andersherum, wie hier nämlich beschrieben wird. Gruß: --Spannungsquelle (Diskussion) 17:14, 14. Aug. 2015 (CEST)

Verständnisproblem

Hallo,

der Satz aus dem Artikel erscheint mir irgendwie unklar und ich schätze das er etwas "unsauber" formuliert ist: "Durch die kovalente Bindung einer Sulfhydrylgruppe eines Cysteins des Enzyms wird ein nukleophiler Rest eingeführt." Der Satz erscheint mir unsauber da der Satzteil "Durch die kovalente Bindung einer" irgendwie verwirrend ist. Der Satz könnte aufgrund der Nukleophilie der Sulfhydrylgruppe auch heissen: "Durch eine Sulfhydrylgruppe eines Cyteins des Enzyms wird ein nukleophiler Rest eingeführt." Eine verbesserung ist also so schätze ich erforderlich. Ausserdem wären ein paar Bilder/Strukturformeln für das Verständniss sehr zuträglich. Ich reime mir bisher aufgrund des Artikels und der verlinkten Artikel folgenden Vorgang zusammen, weiss aber nicht ob dieser der Realität entspricht, deswegen bitte ich darum auftretende Fehler zu korrigieren:

1. Die Nukleophile Thiolgruppe (-S-H) welche teil der Aminosäure Cystein ist, welche teil des Enzyms ist, nähert sich dem C₁ Atom des Substrates (Glycerinaldehyd-3-Phosphat).

2. Es bildet sich weil die R-S-H Gruppe Nukleophil ist und C₁ positiv geladen eine Kovalente Bindung zwischen C₁ und S aus, wodurch die Partialladungen von H (negativ) und C₁ (positiv) reduziert werden.

3. H kann nun abgespalten werden da sich die Partialladungen reduziert haben und somit die Arbeit die zum entfernen des Hs verrichtet werden muss geringer geworden ist.

Gruß: --Spannungsquelle (Diskussion) 22:55, 14. Aug. 2015 (CEST)

Fehler

Zitat aus dem Artikel: "Die zweite Reaktion verläuft mit einer freien Standardenthalpie von ungefähr +50 kJ/mol sehr ungünstig. Somit wäre für die zweite Reaktion eine hohe Aktivierungsenergie notwendig, weshalb sie nicht mit biologisch bedeutsamer Geschwindigkeit ablaufen würde." Der zweite Satz ist falsch: die freie Standardenthalpie hat nichts mit der Aktivierungsenergie (und damit nichts mit der Reaktionsgeschw.) zu tun. Die zweite Reaktion hat eine sehr stark pos. freie Standardenthalpie und kann daher netto nicht ablaufen (egal wie schnell); nur durch Kopplung mit der ersten Reaktion, die eine emtsprechend neg. freie Standardenthalpie hat, kann die Reaktion ablaufen. Hat also nichts mit der Reaktionsgeschwindigkeit zu tun! Auch eine Reaktion mit sehr neg. freien Standardenthalpie kann extrem langsam ablaufen! (nicht signierter Beitrag von 193.175.73.219 (Diskussion) 14:44, 5. Jan. 2022 (CET))

Vielen Dank für die Anmerkung. Der Fehler wurde beseitigt. Gruß --ChemPro (Diskussion) 11:42, 7. Jan. 2022 (CET)