Farnesyltransferase
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| Farnesyltransferase | ||
|---|---|---|
|
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 816 = 379+437 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | A+B | |
| Kofaktor | Zn (B) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | FNTA ; FTNB | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.5.1.58, Transferase | |
| Reaktionsart | Prenylierung | |
| Substrat | Farnesyldiphosphat + Protein | |
| Produkte | S-Farnesyl-Protein + Diphosphat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | FTase | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten | |
Farnesyltransferase (Abk. FTase) ist dasjenige Enzym, das die Übertragung eines Farnesylrests von Farnesyldiphosphat (FPP) auf Proteine katalysiert. Durch die so entstandene Thioetherbindung zwischen Farnesylrest und C-terminalen Cystein des Proteins kann Letzteres an die Zellmembran verankert werden. Dieser Mechanismus wird auch als (posttranslationale) Prenylierung bezeichnet und kommt in allen Eukaryoten vor.
Die FTase besteht beim Menschen aus zwei Untereinheiten und ist außerdem in der Lage, Geranylgeranylreste zu übertragen (EC 2.5.1.59).
Siehe auch
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- T. S. Reid, K. L. Terry, P. J. Casey, L. S. Beese: Crystallographic analysis of CaaX prenyltransferases complexed with substrates defines rules of protein substrate selectivity. In: J. Mol. Biol. 343 (2), Oktober 2004, S. 417–433. doi:10.1016/j.jmb.2004.08.056. PMID 15451670.
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- M. Sinnott (Hrsg.): Comprehensive Biological Catalysis. A Mechanistic Reference. vol. 1, Academic Press, San Diego, CA 1998, S. 31–118.