GDP-Mannose
Strukturformel | |||||||||||||
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Allgemeines | |||||||||||||
Name | GDP-Mannose | ||||||||||||
Summenformel | C16H25N5O16P2 | ||||||||||||
Kurzbeschreibung |
weißer Feststoff (Dinatriumsalz)[1] | ||||||||||||
Externe Identifikatoren/Datenbanken | |||||||||||||
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Eigenschaften | |||||||||||||
Molare Masse | 605,34 g·mol−1 | ||||||||||||
Aggregatzustand |
fest[1] | ||||||||||||
Sicherheitshinweise | |||||||||||||
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Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa). |
Die GDP-Mannose oder Guanosindiphosphat-Mannose ist ein Nucleosiddiphosphat-Zucker, der im Cytosol gebildet und im Golgi-Apparat zur Glycosylierung gebraucht wird.[2]
Herstellung
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]GDP-Mannose spielt eine Rolle bei der Fucosylierung von Oligosacchariden. GDP-Mannose setzt ihre Energie während der Glycan-Biosynthese frei.
GDP-Mannose wird von drei verschiedenen Enzymen hergestellt: Phosphomannoseisomerase isomerisiert D-Fructose-6-phosphat zu D-Mannose-6-phosphat, und Phosphomannomutase verändert es weiter zu D-Mannose-1-phosphat. Die Synthese wird durch GDP-Man-Pyrophosphorylase abgeschlossen.
GDP-Mannose-Transporter
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]GDP-Mannose-Transporter sind essentiell für den Transport zwischen dem Cytoplasma und dem Golgi-Apparat. Die GDP-Mannose selbst ist negativ geladen und kann deshalb nicht von alleine die Biomembran passieren.[3]
Siehe auch
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ a b c d Datenblatt Guanosin-5′-diphospho-α-D-mannose Dinatriumsalz, ≥95.0% (HPLC) bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 23. Januar 2022 (PDF).
- ↑ GDP-Mannose. Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999, abgerufen am 28. Februar 2018.
- ↑ Masato Abe, Yoichi Noda, Hiroyuki Adachi, Koji Yoda: Localization of GDP-mannose transporter in the Golgi requires retrieval to the endoplasmic reticulum depending on its cytoplasmic tail and coatomer. In: Journal of Cell Science. Band 117, Pt 23, 1. November 2004, S. 5687–5696, doi:10.1242/jcs.01491, PMID 15494368.