Glutathion-Reduktase

Glutathion-Reduktase
Bändermodell der GSR des Menschen, nach PDB 1GRE
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	479 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	FAD
Präkursor	(522 aa)
Isoformen	M, C, 2, 3, 4
Bezeichner
Gen-Name	GSR
Externe IDs	OMIM: 138300 UniProt P00390
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.8.1.7, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Redoxreaktion
Substrat	GSSG + NADPH/H+
Produkte	2 GSH + NADP+
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Tiere, Pilze, manche Bakterien

Die Glutathion-Reduktase (GSR) (genauer: Glutathiondisulfid-Reduktase) ist das Enzym, das Glutathiondisulfid (GSSG) zu Glutathion (GSH) reduziert. Dabei wird ein Reduktionsäquivalent (NADPH/H⁺) verbraucht, das aus dem Pentosephosphatweg stammt. Die Reaktion findet in Tieren, Pilzen und verschiedenen Bakterien statt und dient zur Wiederherstellung von Glutathion, nachdem es oxidiert wurde.

Beim Menschen können aus dem GSR-Gen mehrere Spleißvarianten des Enzyms entstehen, die sich durch ihre Lokalisierung (mitochondriell, cytosolisch) unterscheiden. Mutationen in GSR können zu erblicher verringerter Enzymaktivität mit hämolytischer Anämie führen.

Katalysierte Reaktion

+ NADPH/H⁺   $\longrightarrow$
$\longrightarrow$   2× + NADP⁺

Ein Molekül Glutathiondisulfid wird zu zwei Molekülen Glutathion reduziert.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glutathion-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien