Guanidinoacetat-N-Methyltransferase
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Guanidinoacetat-N-Methyltransferase | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1zx0 | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 236 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | GAMT | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.1.1.2, Methyltransferase | |
Reaktionsart | (De-)Methylierung | |
Substrat | S-Adenosyl-L-methionin + Guanidinoacetat | |
Produkte | S-Adenosyl-L-homocystein + Kreatin | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | GAMT A | |
Übergeordnetes Taxon | Neumünder |
Guanidinoacetat-N-Methyltransferase (GAMT) ist dasjenige Enzym, welches die Herstellung von Kreatin aus Guanidinoacetat katalysiert. Kreatin ist unentbehrlich als Energiezwischenspeicher in den Muskeln. Mutationen am GAMT-Gen können zum (seltenen) GAMT-Mangel führen, der mit neurologischen Störungen und Muskel-Hypotonus einhergeht.[1]
Katalysierte Reaktion
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/83/Synthesis_creatine.svg/430px-Synthesis_creatine.svg.png)
Guanidinoacetat (aus Glycin) wird zu Kreatin methyliert, wobei S-Adenosylmethionin (SAM) die übertragene Methylgruppe bereitstellt und dabei selbst zu S-Adenosyl-L-Homocystein demethyliert wird.
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Arginin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien