Histidindecarboxylase

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Histidindecarboxylase
Histidindecarboxylase
Histidindecarboxylase homodimer, Human 4E1O
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 662 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Pyridoxalphosphat
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Decarboxylierung
Substrat L-Histidin
Produkte Histamin
Vorkommen
Homologie-Familie Decarboxylase
Übergeordnetes Taxon Tiere, Bakterien
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 3067 15186
Ensembl ENSG00000140287 ENSMUSG00000027360
UniProt P19113 P23738
Refseq (mRNA) NM_001306146 NM_008230
Refseq (Protein) NP_001293075 NP_032256
Genlocus Chr 15: 50.24 – 50.27 Mb Chr 2: 126.59 – 126.62 Mb
PubMed-Suche 3067 15186

Die Histidin-Decarboxylase (kurz HDC) ist ein Enzym, das die Bildung des biogenen Amins und Neurotransmitters Histamin durch Abspaltung von Kohlendioxid (Decarboxylierung) aus Histidin katalysiert. Als Kofaktor ist an das Enzym als prosthetische Gruppe gebundenes Pyridoxalphosphat (aktive Form des Pyridoxins) an der katalysierten Reaktion beteiligt. Die enzymatische Decarboxylierung von Histidin mit Hilfe der Histidin-Decarboxylase, welche der erste Schritt beim Abbau der Aminosäure Histidin und der letzte der Histamin-Biosynthese ist, findet in Tieren, Pflanzen und vielen Bakterien statt.[1][2][3]

Katalysierte Reaktion

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C6H9N3O2C5H9N3 + CO2

Umwandlung von Histidin zu Histamin durch das Enzym Histidin-Decarboxylase

Einzelnachweise

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  1. UniProt P19113
  2. H. M. Epps: Studies on bacterial amino-acid decarboxylases: 4. l(-)-histidine decarboxylase from Cl. welchii Type A. In: The Biochemical Journal. Band 39, Nr. 1, 1945, ISSN 0264-6021, S. 42–46, PMID 16747851, PMC 1258146 (freier Volltext).
  3. E. Sandmeier, T. I. Hale, P. Christen: Multiple evolutionary origin of pyridoxal-5'-phosphate-dependent amino acid decarboxylases. In: European Journal of Biochemistry. Band 221, Nr. 3, 1. Mai 1994, ISSN 0014-2956, S. 997–1002, PMID 8181483.