Cathepsine

Cathepsine (auch Kat(h)epsine von altgriechisch καθεψειν ‚verdauen‘) sind Endoproteasen, die beispielsweise in Lysosomen, eosinophilen Granulozyten und Osteoklasten zu finden sind und einen hydrolytischen Abbau der extrazellulären Matrix und der Basalmembran bewirken (Proteasen sind eiweißspaltende Enzyme). Sie sind z. B. beteiligt am Abbau von Zellorganellen, etwa überalterten Mitochondrien oder kollagenhaltiger Knochenmatrix. Wahrscheinlich sind die Cathepsine auch bei der Angiogenese, das heißt der Neubildung von Blutgefäßen im Rahmen der Wundheilung und im Rahmen des invasiven Tumorwachstum, beteiligt.

Cathepsine lassen sich bei verschiedenen Tumoren wie dem Pankreaskarzinom als ungünstiger Prognosemarker nachweisen.^[1]

Tabelle der Cathepsine

Gen (HGNC)	Genlocus (human)	Protein (UniProt)	MEROPS	Enzym (EC-Nummer)	OMIM	Bemerkungen
CTSA	20q13.12	P10619	S10.002	3.4.16.5	256540	Lysosomen; Galaktosialidose
CTSB	8p23.1	P07858	C01.060	3.4.22.1	116810	Lysosomen
CTSC	11q14.2	P53634	C01.070	3.4.14.1	602365	Lysosomen, besonders Lunge, Nieren, Plazenta; Papillon-Lefèvre-Syndrom; Haim-Munk-Syndrom; juvenile Parodontitis
CTSD	11p15.5	P07339	A01.009	3.4.23.5	116840	Lysosomen; Neuronale Ceroid-Lipofuszinose Typ 10 (NCL10)
CTSE	1q32.1	P14091	A01.010	3.4.23.34	116890	Endosomen, bes. Magen, Clarazellen der Lunge, aktivierte B-Lymphozyten
CTSF	11q13.2	Q9UBX1	C01.018	3.4.22.41	603539	Lysosomen, bes. Herz, Muskeln, Gehirn, Genitalien, Ovarien
CTSG	14q12	P08311	S01.133	3.4.21.20	116830
CTSH	15q25.1	P09668	C01.040	3.4.22.16	116820	Lysosomen
CTSK	1q21	P43235	C01.036	3.4.22.38	601105	Lysosomen; Pyknodysostose
CTSL1	9q21.33	P07711	C01.032	3.4.22.15	116880	Lysosomen
CTSL2	9q22.33	O60911	C01.009	3.4.22.43	603308	Lysosomen, bes. Thymus, Genitalien, Cornea
CTSO	4q32.1	P43234	C01.035	3.4.22.42	600550	Ovarien, Nieren, Plazenta
CTSS	1q21	P25774	C01.034	3.4.22.27	116845	Lysosomen
CTSW	11q13.1	P56202	C01.037	3.4.22.-	602364	Killerzellen, T-Zellen
CTSZ	20q13.32	Q9UBR2	C01.013	3.4.18.1	603169	Lysosomen

Bestimmte, über Disulfid-Brücken cyclisierte Peptide weisen eine potenziell hemmende Wirkung auf die menschlichen Cathepsine L, B, H und K auf.^[3]

Sébastien Conus, Hans-Uwe Simon: Cathepsins: key modulators of cell death and inflammatory responses. In: Biochem. Pharmacol., Band 76, Nr. 11, 2008, S. 1374–1382, doi:10.1016/j.bcp.2008.07.041.

↑ Marco Niedergethmann, Birgit Wostbrock, Jörg W. Sturm, Frank Willeke, Stefan Post, Ralf Hildenbrand: Prognostic impact of cysteine proteases cathepsin B and cathepsin L in pancreatic adenocarcinoma. (PDF) In: Pancreas, Band 29, Nr. 3, Oktober 2004, S. 204–211.
↑ Wolf-Dieter Müller-Jahncke, Chistoph Friedrich, Ulrich Meyer: Arzneimittelgeschichte. 2., überarbeitete und erweiterte Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 2005, ISBN 978-3-8047-2113-5, S. 114.
↑ Tomaž Bratkovič, Mojca Lunder, Tatjana Popovič, Samo Kreft, Boris Turk, Borut Štrukelj, Uroš Urleb: Affinity selection to papain yields potent peptide inhibitors of cathepsins L, B, H, and K. In: Biochemical and Biophysical Research Communications, Band 332, Nr. 3, 8. Juli 2005, S. 897–903, doi:10.1016/j.bbrc.2005.05.028.