Kollagen-Typ 14α1
Kollagen Typ XIV, alpha 1 | ||
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Andere Namen |
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 1.796 Aminosäuren, 193.515 Da | |
Isoformen | 3 | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | COL14A1 ; UND | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 7373 | 12818 |
Ensembl | ENSG00000187955 | ENSMUSG00000022371 |
UniProt | Q05707 | Q80X19 |
Refseq (mRNA) | NM_021110 | NM_181277 |
Refseq (Protein) | NP_066933.1 | XP_006520447.1 |
Genlocus | Chr 8: 120.06 – 120.37 Mb | Chr 15: 55.31 – 55.52 Mb |
PubMed-Suche | 7373 | 12818
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Kollagen Typ XIV, alpha 1 ist ein fibrillenassoziiertes Kollagen, das vom Gen COL14A1 codiert wird. Es bildet Homotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ XIV formen.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Typ XIV Kollagen spielt eine Rolle bei der adhäsiven Integration von Kollagenfaszikeln. Es wird mit der Oberfläche von interstitiellen Kollagenfibrillen assoziiert, das durch die COL1-Domäne repräsentiert wird. Die COL2-Domäne dient als rigider Arm, das aus der Fibrille herausragt und die große N-terminale, globuläre Domäne in den Extrazellulärraum befördert, sodass es mit anderen Matrixmolekülen und Zelloberflächenrezeptoren interagieren kann. Die erste elongierte Fibronectin Typ III-Domäne bewirkt die Dormanz und die Differenzierung von Fibroblasten und Präadipozyten.[1] Außerdem ist COL14A1 während der embryonalen Entwicklung in der Basalmembran präsent.[2] Das Protein COMP ist in der Lage, sich an Kollagen Typ XIV mithilfe der C-terminalen kollagenen Domäne zu binden. Dadurch kann vermutet werden, dass die Bindung mit COMP zur Stabilisierung der Kohäsion zwischen der Dermis und der Basalmembran dient.[3]
Mutationen im Gen COL14A1 können zur Punktierten Palmoplantarkeratose führen.[4]
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Martin Ruehl, Ulrike Erben, Detlef Schuppan, Christine Wagner, Anita Zeller, Christian Freise, Hadi Al-Hasani, Maik Loesekann, Michael Notter, Bianca Maria Wittig, et al.: The elongated first fibronectin type III domain of collagen XIV is an inducer of quiescence and differentiation in fibroblasts and preadipocytes. In: J Biol Chem. 280. Jahrgang, Nr. 46, 18. November 2005, S. 38537–38543, doi:10.1074/jbc.M502210200, PMID 16129687.
- ↑ Laurice Thierry, Andrea Sabine Geiser, Antje Hansen, Florian Tesche, Rainer Herken, Nicolai Miosge: Collagen types XII and XIV are present in basement membrane zones during human embryonic development. In: J Mol Histol. 35. Jahrgang, Nr. 8–9, November 2004, S. 803–810, doi:10.1007/s10735-004-1132-y, PMID 15609093.
- ↑ Pallavi Agarwal, Daniela Zwolanek, Douglas R. Keene, Jan-Niklas Schulz, Katrin Blumbach, Dick Heinegård, Frank Zaucke, Mats Paulsson, Thomas Krieg, Manuel Koch, Beate Eckes: Collagen XII and XIV, New Partners of Cartilage Oligomeric Matrix Protein in the Skin Extracellular Matrix Suprastructure. In: J Biol Chem. 287. Jahrgang, Nr. 27, 29. Juni 2012, S. 22549–22559, doi:10.1074/jbc.M111.335935, PMID 22573329, PMC 3391150 (freier Volltext).
- ↑ B. R. Guo, X. Zhang, G. Chen, J. G. Zhang, L. D. Sun, W. D. Du, Q. Zhang, Y. Cui, J. Zhu, X. F. Tang, R. Xiao, Y. Liu, M. Li, H. Y. Tang, X. Yang, H. Cheng, M. Li, M. Gao, P. Li, J. B. Wang, F. P. Xu, X. B. Zuo, X. D. Zheng, X. G. Zhang, L. Yang, J. J. Liu, J. Wang, S. Yang, X. J. Zhang: Exome sequencing identifies a COL14A1 mutation in a large Chinese pedigree with punctate palmoplantar keratoderma. In: J Med Genet. 49. Jahrgang, Nr. 9, September 2012, S. 563–568, doi:10.1136/jmedgenet-2012-100868, PMID 22972947.