Lactoperoxidase

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Lactoperoxidase
Lactoperoxidase
Bändermodell der Lactoperoxidase der Hausziege (Capra hircus). Das Protein ist in Regenbogenfarben dargestellt (N-Terminus = blau, C-Terminus = rot) während das Häm mit Kugeln dargestellt ist (Kohlenstoff-Atome = weiß, Sauerstoff-Atome = rot, Stickstoff-Atome = blau, Eisenatom = orange).[1]
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 612 aa
Kofaktor Ca2+, Häm b
Präkursor (712 aa)
Bezeichner
Gen-Name LPO
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.11.1.7, Oxidoreduktase
Reaktionsart Redoxreaktion
Substrat Iodid, Bromid, Thiocyanat + H2O2
Produkte Hypoiodit, Hypobromit, Hypothiocyanit + H2O
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Tiere
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 4025 76113
Ensembl ENSG00000167419 ENSMUSG00000009356
UniProt P22079 Q5SW46
Refseq (mRNA) NM_001160102 NM_080420
Refseq (Protein) NP_001153574 NP_536345
Genlocus Chr 17: 58.24 – 58.27 Mb Chr 11: 87.81 – 87.83 Mb
PubMed-Suche 4025 76113

Das Enzym Lactoperoxidase (LPO) kommt in den meisten Tieren vor und wird im Menschen von den Brustdrüsen, Speicheldrüsen und Schleimdrüsen der Bronchien ausgeschieden. Es katalysiert die Oxidation von Phenolen und verschiedenen Anionen durch Wasserstoffperoxid. Die Reaktionsprodukte sind hochreaktive Moleküle, die toxisch auf in den Körper eingedrungene Mikroorganismen wirken. LPO ist daher ein Teil des angeborenen (unspezifischen) Immunsystems und ermöglicht die Neutralisierung von Bakterien in der Milch und anderen Schleimhautsekreten.[2][3][4][5][6][7][8][9][10][11]

Unter dem Lactoperoxidase-System versteht man die Kombination aus Lactoperoxidase und dessen ionischen Substraten, dem Wasserstoffperoxid sowie den Oxidationsprodukten. Bekannte Substrate sind Bromid- und Iodid-Ionen, aber auch das Thiocyanat-Ion. Die Produkte der enzymkatalysierten Oxidation sind stark antibakteriell wirksam, vermutlich durch Hemmung der Glucose-Aufnahme.[12]

Struktur

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Die Struktur der Lactoperoxidase besteht hauptsächlich aus α-Helices. Hinzu kommen zwei kurze antiparallele β-Faltblätter. Ein Häm-Cofaktor befindet sich nahe dem Zentrum des Apoproteins.[1]

Funktion

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Die Lactoperoxidase katalysiert die Oxidation verschiedener Sauerstoff-Akzeptoren durch Wasserstoffperoxid (H2O2):[13]

  • reduzierter Akzeptor + H2O2 → oxidierter Akzeptor + H2O

Beispiele solcher Oxidationsreaktionen sind:

Quelle des Wasserstoffperoxids ist vielfach die Reaktion von Glucose mit Sauerstoff in Gegenwart des Enzyms Glucose-Oxidase (EC 1.1.3.4), die ebenfalls im Speichel stattfindet. Die Glucose wiederum kann in Gegenwart des Speichel-Enzyms Amyloglucosidase (γ-Amylase (EC 3.2.1.3)) aus Stärke entstehen. Derartige Oxidationsprodukte sind hoch reaktiv und antibakteriell stark wirksam.[11][16] Das Lactoperoxidase-System ist in der Lage, eine ganze Reihe von aerobischen[17] und anaerobischen Bakterien,[18] darunter auch mikroaerophile Helicobacter pylori.[19] Der Effekt des Lactoperoxidase-Systems hängt von bestimmten experimentellen Bedingungen ab. Wenn Bakterien unter aerobischen Bedingungen auf Nähragar kultiviert werden sollen, nachdem sie dem Lactoperoxidase-System ausgesetzt waren, wachsen sie nicht. Allerdings wachsen sie sehr wohl auf Blut-Agar unter anaerobischen Bedingungen.[20] Das Lactoperoxidase-System scheint synergistisch mit Lactoferrin[21] und Lysozym[22] zu agieren. Ist Wasserstoffperoxid im Überschuss zum Thiocyanat vorhanden, kann das Lactoperoxidase-System auch cytotoxisch wirken.[20]

Anwendungen

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Aufgrund der antibakteriellen Wirksamkeit des Lactoperoxidase-Systems[23] wird es zur Konservierung von Nahrungsmitteln und Kosmetika sowie in der Augenheilkunde eingesetzt. Weitere Anwendungen finden sich in den Bereichen Zahnheilkunde und Wundbehandlung. Möglicherweise kann das Lactoperoxidase-System auch zur Bekämpfung von Tumoren und Viren eingesetzt werden.[24][25][26][27]

Milch und Milchprodukte

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Das Lactoperoxidase-System hemmt das Wachstum der bakteriellen Flora in der Milch und in Milchprodukten.[28] Die Zugabe von Wasserstoffperoxid und einem Thiocyanat verlängert die Haltbarkeit gekühlter Rohmilch.[13][29][30][31] Das Lactoperoxidase-System ist vergleichsweise wärmestabil und wird als Indikator für eine Überpasteurisierung von Milch verwendet.[32]

Zahnheilkunde

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Das Lactoperoxidase-System scheint auch zur Behandlung von Karies, Gingivitis und Parodontitis geeignet zu sein[33] und wird daher als Bestandteil von Zahnpasten und Mundspüllösungen eingesetzt. Weil es das Bakterienwachstum in der Mundhöhle hemmt, hemmt es auch die Säureproduktion dieser Bakterien.[34]

Klinische Bedeutung des Lactoperoxidase-Systems

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Zahn- und Mundgesundheit

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In den letzten Jahrzehnten sind eine Reihe von klinischen Studien zur Wirksamkeit des Lactoperoxidase-Systems in verschiedenen Mundhygiene-Produkten (Zahnpasten, Mundspüllösungen) veröffentlicht worden. Nachdem indirekt über die Messung experimenteller Gingivitis- und Karies-Parameter gezeigt worden war, dass Mundspüllösungen,[35][36] welche Amyloglucosidase (γ-Amylase) und Glucose-Oxidase enthalten, das Lactoperoxidase-System aktivieren, sind aus jüngster Zeit Studien bekannt, die den Mechanismus der Schutzfunktion von Enzymen in Mundhygieneprodukten beleuchten. So werden Enzyme wie Lysozym, Lactoperoxidase und Glucose-Oxidase von den Zahnpasten auf das Pellikel übertragen. Als Bestandteil des Pellikels sind diese Enzyme katalytisch hoch aktiv.[37][38] Ebenso hat das Lactoperoxidase-System als Bestandteil von Zahnpasten einen günstigen Einfluss auf die Vermeidung frühkindlicher Karies,[39] indem es die Zahl gebildeter Kolonien kariogener Mikroflora herabsetzt, während gleichzeitig die Thiocyanat-Konzentration steigt. Zahnpasten mit dem Lactoperoxidase-System erwiesen sich bei Xerostomie-Patienten im Vergleich zu fluoridhaltigen Zahnpasten hinsichtlich Plaque-Bildung und Zahnfleischentzündungen als überlegen.[40] Weitere Studien dieser Art sollten folgen,[41] nicht zuletzt um den Mechanismus der Schutzwirkung näher zu beleuchten, welcher noch nicht genau aufgeklärt ist.[42] Die Anwendung von Lactoperoxidase ist nicht auf Karies, Gingivitis und Parodontitis beschränkt.[43] So kann eine Kombination aus Lysozym und Lactoperoxidase auch zur unterstützenden Behandlung des Burning Mouth Syndroms (Glossodynie) eingesetzt werden. In Kombination mit Lactoferrin wirkt Lactoperoxidase gegen Mundgeruch,[44] in Kombination mit Lactoferrin und Lysozym trägt Lactoperoxidase zur Linderung von Beschwerden wegen Mundtrockenheit (Xerostomie) bei.[45] Ebenso können Gele mit Lactoperoxidase bei Mundhöhlenkrebs-Patienten, deren Speichelfluss infolge von Bestrahlungen eingeschränkt ist (Xerostomie), zur Symptomlinderung beitragen und gleichzeitig die Bakterienflora günstig beeinflussen.[46][47][48]

Zystische Fibrose

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Im Speichel von Patienten mit zystischer Fibrose wird weniger Thiocyanat gefunden als in gesunden Patienten.[49] Weil so auch weniger antibakteriell wirksames Hypothiocyanit gebildet werden kann, könnte dies ein Grund dafür sein, dass diese Patienten gehäuft unter Atemwegserkrankungen leiden.[50][51]

Krebs

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Antikörper-Konjugate mit Lactoperoxidase töten Tumorzellen ab.[24] Makrophagen, die Lactoperoxidase ausgesetzt waren, können Tumorzellen verstärkt neutralisieren.[25] Die Oxidation von Estradiol durch Lactoperoxidase wird als mögliche Quelle für oxidativen Stress bei Brustkrebs gehandelt.[52][53][53] Auch Östrogen wird in Gegenwart von Lactoperoxidase oxidiert. Dabei entsteht am phenolischen A-Ring des Östrogens ein reaktives Phenoxy-Radikal.[54] Durch die Einwirkung von Lactoperoxidase könnten carcinogene Amine so aktiviert werden, dass sie vermehrt mit DNS reagieren und so zur Bildung von Brustkrebs beitragen.[55]

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Einzelnachweise

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  2. ↑ EL. Thomas, KP. Bates, MM. Jefferson: Hypothiocyanite ion: detection of the antimicrobial agent in human saliva. In: J Dent Res. 59. Jahrgang, Nr. 9, September 1980, S. 1466–1472, doi:10.1177/00220345800590090201, PMID 6931123.
  3. ↑ JO Tenovuo: The Lactoperoxidase system: chemistry and biological significance. Hrsg.: JO. Tenovuo, KM. Pruitt. Dekker, New York 1985, ISBN 0-8247-7298-9, The peroxidase system in human secretions, S. 272.
  4. ↑ TJ. Dull, C. Uyeda, AD. Strosberg, G. Nedwin, JJ. Seilhamer: Molecular cloning of cDNAs encoding bovine and human lactoperoxidase. In: DNA Cell Biol. 9. Jahrgang, Nr. 7, September 1990, S. 499–509, doi:10.1089/dna.1990.9.499, PMID 2222811.
  5. ↑ C. Kiser, CK. Caterina, JA. Engler, B. Rahemtulla, F. Rahemtulla: Cloning and sequence analysis of the human salivary peroxidase-encoding cDNA. In: Gene. 173. Jahrgang, Nr. 2, September 1996, S. 261–264, doi:10.1016/0378-1119(96)00078-9, PMID 8964511.
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  7. ↑ KM. Pruitt, B. Reiter: The Lactoperoxidase system: chemistry and biological significance. Hrsg.: JO. Tenovuo, KM. Pruitt. Dekker, New York 1985, ISBN 0-8247-7298-9, Biochemistry of peroxidase systems: antimicrobial effects, S. 272.
  8. ↑ C. Wijkstrom-Frei, S. El-Chemaly, R. Ali-Rachedi, C. Gerson, MA. Cobas, R. Forteza, M. Salathe, GE. Conner: Lactoperoxidase and human airway host defense. In: Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 29. Jahrgang, Nr. 2, August 2003, S. 206–212, doi:10.1165/rcmb.2002-0152OC, PMID 12626341.
  9. ↑ GE. Conner, M. Salathe, R. Forteza: Lactoperoxidase and hydrogen peroxide metabolism in the airway. In: Am. J. Respir. Crit. Care Med. 166. Jahrgang, 12 Pt 2, Dezember 2002, S. S57–61, doi:10.1164/rccm.2206018, PMID 12471090.
  10. ↑ GE. Conner, C. Wijkstrom-Frei, SH. Randell, VE. Fernandez, M. Salathe: The Lactoperoxidase System Links Anion Transport To Host Defense in Cystic Fibrosis. In: FEBS Lett. 581. Jahrgang, Nr. 2, Januar 2007, S. 271–278, doi:10.1016/j.febslet.2006.12.025, PMID 17204267, PMC 1851694 (freier Volltext).
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  31. ↑ H. Korhonen: A new method for preserving raw milk: The lactoperoxidase antibacterial system. In: World Anim. Rev. 35. Jahrgang, 1980, S. 23–29.
  32. ↑ NE. Marks, AS. Grandison, MJ. Lewis: Use of hydrogen peroxide detection strips to determine the extent of pasteurization in whole milk. In: International Journal of Dairy Technology. 54. Jahrgang, Nr. 1, 2008, S. 20–22, doi:10.1046/j.1471-0307.2001.00008.x (wiley.com).
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  34. ↑ H. Hoogedoorn: The Lactoperoxidase system: chemistry and biological significance. Hrsg.: Tenovuo JO, Pruitt KM. Dekker, New York 1985, ISBN 0-8247-7298-9, Activation of the salivary peroxidase system: clinical studies, S. 217–228.
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  50. ↑ P. Moskwa, D. Lorentzen, KJ. Excoffon, J. Zabner, PB. McCray, WM. Nauseef, C. Dupuy, B. Bánfi: A Novel Host Defense System of Airways Is Defective in Cystic Fibrosis. In: Am. J. Respir. Crit. Care Med. 175. Jahrgang, Nr. 2, Januar 2007, S. 174–183, doi:10.1164/rccm.200607-1029OC, PMID 17082494, PMC 2720149 (freier Volltext).
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  53. ↑ a b EM. Ghibaudi, E. Laurenti, P. Beltramo, RP. Ferrari: Can estrogenic radicals, generated by lactoperoxidase, be involved in the molecular mechanism of breast carcinogenesis? In: Redox Rep. 5. Jahrgang, Nr. 4, 2000, S. 229–235, doi:10.1179/135100000101535672, PMID 10994878.
  54. ↑ Løvstad RA: A kinetic study on the lactoperoxidase catalyzed oxidation of estrogens. In: Biometals. 19. Jahrgang, Nr. 6, Dezember 2006, S. 587–592, doi:10.1007/s10534-006-0002-3, PMID 16944280.
  55. ↑ KM. Gorlewska-Roberts, CH. Teitel, JO. Lay, DW. Roberts, FF. Kadlubar: Lactoperoxidase-catalyzed activation of carcinogenic aromatic and heterocyclic amines. In: Chemical Research in Toxicology. 17. Jahrgang, Nr. 12, Dezember 2004, S. 1659–1666, doi:10.1021/tx049787n, PMID 15606142.
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