Neurales Zelladhäsionsmolekül 1
| Neural cell adhesion molecule 1 | ||
|---|---|---|
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| Andere Namen |
CD56, MSK39, NCAM1 | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 858 Aminosäuren, 94.574 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Das neurale Zelladhäsionsmolekül 1 (NCAM1), auch CD56 ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Zelladhäsionsmoleküle.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]NCAM1 vermittelt den Zellkontakt zwischen Neuronen und ist ein Zelladhäsionsmolekül an der prä- und postsynaptischen Membran. Es ist an der Bildung von Neuriten und am Lernvorgang beteiligt. NCAM1 ist mit Poly-Sialinsäuren glykosyliert und phosphoryliert. NCAM1 gehört zur Immunglobulin-Superfamilie mit fünf Immunglobulin-Proteindomänen zur Bindung an NCAM auf der jeweils anderen synaptischen Membran und zwei Fibronektin-Domänen des Typs III, die mit Neuritenwachstum assoziiert sind.[1] Die Sialylierung ist essentiell für eine Bindung an andere NCAM. Von NCAM werden im Hirn von Ratten mindestens 27 alternativ gespleißte mRNA gebildet.[2] Die wichtigsten drei Isoformen des NCAM1 sind eine Variante mit GPI-Anker aber ohne Transmembrandomäne von etwa 120 kDa und zwei Isoformen mit Transmembrandomäne von etwa 140 bzw. 180 kDa (Kilodalton).[3]
NCAM1 ist der zelluläre Rezeptor des Tollwutvirus für die Bindung an die Zelloberfläche.
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ X. Yang, D. Hou, W. Jiang, C. Zhang: Intercellular protein-protein interactions at synapses. In: Protein & cell. Band 5, Nummer 6, Juni 2014, S. 420–444, doi:10.1007/s13238-014-0054-z, PMID 24756565, PMC 4026422 (freier Volltext).
- ↑ A. A. Reyes, S. J. Small, R. Akeson: At least 27 alternatively spliced forms of the neural cell adhesion molecule mRNA are expressed during rat heart development. In: Molecular and cellular biology. Band 11, Nummer 3, März 1991, S. 1654–1661, PMID 1996115, PMC 369464 (freier Volltext).
- ↑ M. Suzuki, K. Angata, J. Nakayama, M. Fukuda: Polysialic acid and mucin type o-glycans on the neural cell adhesion molecule differentially regulate myoblast fusion. In: The Journal of biological chemistry. Band 278, Nummer 49, Dezember 2003, S. 49459–49468, doi:10.1074/jbc.M308316200, PMID 13679364.