Propandiolphosphat-Dehydrogenase

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Propandiolphosphat-Dehydrogenase
Andere Namen

Propan-1,2-diol-1-phosphat:NAD+ Oxidoreduktase (NC-IUBMB)

Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Dehydrierung
Substrat 1,2-Propandiol-1-phosphat + NAD+
Produkte Hydroxyacetonphosphat + NADH + H+
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Bakterien, Oryctolagus

Propandiolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in Bakterien und Oryctolagus die Dehydrierung von 1,2-Propandiol-1-phosphat zu Hydroxyacetonphosphat katalysiert. Dieses Enzym ist bei Oryctolagus cuniculus meistens im Muskelgewebe lokalisiert.

Die Propandiolphosphat-Dehydrogenase wird zu 70 % durch Sulfat-Anionen bei einer Ionenstärke von 0,57 inhibiert, durch Sulfit-Anionen zu 41 % und durch Format-Anionen zu 28 % bei jeweils gleicher Ionenstärke. Bromid- und Phosphat-Anionen hemmen jeweils zu 45 und 32 %, wenn sie bei einer Ionenstärke von 0,19 zugegeben werden.

Hydroxyacetonphosphat hemmt kompetitiv das Enzym α-Glycerophosphat-Dehydrogenase, das Teil des Enzymkomplexes Myogen A ist. Die Hemmungskonstante beträgt .

Die Michaeliskonstante der Propandiolphosphat-Dehydrogenase für NADH beträgt , für Hydroxyacetonphosphat und für DL-1,2-Propandiolphosphat .[1]

Katalysiertes Gleichgewicht

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NAD+             NADH
                       + H+

Propandiolphosphat-
Dehydrogenase
     1,2-Propandiolphosphat     Hydroxyacetonphosphat

Einzelnachweise

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  1. O. N. Miller: 1,2-Propanediol phosphate (PDP) dehydrogenase. In: Methods Enzymol. Vol. 9, 1966, S. 336–338, doi:10.1016/0076-6879(66)09068-2 (englisch).