Propandiolphosphat-Dehydrogenase
Propandiolphosphat-Dehydrogenase | ||
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Andere Namen |
Propan-1,2-diol-1-phosphat:NAD+ Oxidoreduktase (NC-IUBMB) | |
Bezeichner | ||
Externe IDs |
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Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.1.1.7, Oxidoreduktase | |
Reaktionsart | Dehydrierung | |
Substrat | 1,2-Propandiol-1-phosphat + NAD+ | |
Produkte | Hydroxyacetonphosphat + NADH + H+ | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Oryctolagus |
Propandiolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in Bakterien und Oryctolagus die Dehydrierung von 1,2-Propandiol-1-phosphat zu Hydroxyacetonphosphat katalysiert. Dieses Enzym ist bei Oryctolagus cuniculus meistens im Muskelgewebe lokalisiert.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Die Propandiolphosphat-Dehydrogenase wird zu 70 % durch Sulfat-Anionen bei einer Ionenstärke von 0,57 inhibiert, durch Sulfit-Anionen zu 41 % und durch Format-Anionen zu 28 % bei jeweils gleicher Ionenstärke. Bromid- und Phosphat-Anionen hemmen jeweils zu 45 und 32 %, wenn sie bei einer Ionenstärke von 0,19 zugegeben werden.
Hydroxyacetonphosphat hemmt kompetitiv das Enzym α-Glycerophosphat-Dehydrogenase, das Teil des Enzymkomplexes Myogen A ist. Die Hemmungskonstante beträgt .
Die Michaeliskonstante der Propandiolphosphat-Dehydrogenase für NADH beträgt , für Hydroxyacetonphosphat und für DL-1,2-Propandiolphosphat .[1]
Katalysiertes Gleichgewicht
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]NAD+ NADH + H+ Propandiolphosphat- Dehydrogenase |
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1,2-Propandiolphosphat | Hydroxyacetonphosphat |
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ O. N. Miller: 1,2-Propanediol phosphate (PDP) dehydrogenase. In: Methods Enzymol. Vol. 9, 1966, S. 336–338, doi:10.1016/0076-6879(66)09068-2 (englisch).