Spaetzle-processing Enzyme
| Spaetzle-Processing-Enzym | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
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| Präkursor | 400 Aminosäuren, 43.947 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.- | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Das Spaetzle-Processing-Enzym (SPE) ist eine Protease aus der Fruchtfliege Drosophila melanogaster.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Das Spaetzle-Processing-Enzym ist eine Endopeptidase und eine Serinprotease. Es spaltet das Protein Spaetzle in die aktive Form, wodurch der Toll-Rezeptor aktiviert wird.[1] Das Spaetzle-Processing-Enzym wird selbst als Präprotein gebildet und durch Proteasen in die aktive Form gespalten.[1] Nach Abspaltung des Signalpeptids (Aminosäuren 1–27) erfolgt ein weiterer Schnitt nach der Aminosäure 134.[1] Die letzten beiden Fragmente bleiben jedoch aneinander als SPE leichte und schwere Kette verbunden.[1]
Als Antwort auf Gram-positive Bakterien wird PGRP-SA und GNBP1 aktiviert und anschließend die Protease Grass, bevor das Spaetzle-Processing-Enzym aktiviert wird.[1] Als Antwort auf Pilze wird die Protease Psh aktiviert, bevor das Spaetzle-Processing-Enzym aktiviert wird.[1] Das Spaetzle-Processing-Enzym ist glykosyliert, bindet zweiwertige Calciumionen und besitzt Disulfidbrücken.[1]