VEGF-Homologie-Domäne
Die VHD Homologie-Domäne ist das zentrale Strukturelement, das allen Mitgliedern der VEGF-Familie gemein ist. Sie ist in der minimalen Version ca. 100 Aminosäuren lang und hat eine charakteristische Anordnung von acht Cystein-Aminosäureresten, und zwar: CX22CPXCVX3RCXGCCX6CX33-35CXC[1]. Sechs dieser Cysteine verbinden sich untereinander und bilden drei Disulfidbrücken in der sogenannten Cystinknoten-Struktur (zwei Disulfidbrücken formen einen Ring, durch den dann die dritte Disulfidbrücke führt). Die zwei übrigen Cysteine bilden auch Disulfidbrücken aus, aber nicht miteinander, sondern zu dem jeweils anderen Cystein eines anderen VEGF-Moleküls[2]. VEGFs sind daher in der Regel antiparallele, kovalente Dimere. Obwohl die intermolekularen Disulfidbrücken nicht notwendig für die Bildung eines VEGF-Dimers sind, erhöht sich durch sie die Hitzestabilität des Moleküls[3].
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ David IR Holmes, Ian Zachary: The vascular endothelial growth factor (VEGF) family: angiogenic factors in health and disease. In: Genome Biology. 6. Jahrgang, Nr. 2, 2005, S. 209, doi:10.1186/gb-2005-6-2-209, PMID 15693956, PMC 551528 (freier Volltext).
- ↑ Ursula A. Vitt, Sheau Y. Hsu, Aaron J. W. Hsueh: Evolution and Classification of Cystine Knot-Containing Hormones and Related Extracellular Signaling Molecules. In: Molecular Endocrinology. 15. Jahrgang, Nr. 5, 1. Mai 2001, S. 681–694, doi:10.1210/mend.15.5.0639 (oup.com [abgerufen am 24. März 2017]).
- ↑ Yves A. Muller, Christoph Heiring, Rolf Misselwitz, Karin Welfle, Heinz Welfle: The Cystine Knot Promotes Folding and Not Thermodynamic Stability in Vascular Endothelial Growth Factor. In: Journal of Biological Chemistry. 277. Jahrgang, Nr. 45, 8. November 2002, S. 43410–43416, doi:10.1074/jbc.M206438200, PMID 12207021 (jbc.org [abgerufen am 18. April 2019]).