Benutzer:Spargel 24/Coenzyme B
| Strukturformel | ||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
.svg)
| ||||||||||
| Allgemeines | ||||||||||
| Name | Coenzym B | |||||||||
| Andere Namen |
| |||||||||
| Summenformel | C11H22NO7PS | |||||||||
| Externe Identifikatoren/Datenbanken | ||||||||||
| ||||||||||
| Eigenschaften | ||||||||||
| Molare Masse | 343,33 g·mol−1 | |||||||||
| Aggregatzustand |
fest | |||||||||
| Sicherheitshinweise | ||||||||||
| ||||||||||
| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa). | ||||||||||
Coenzym B (CoB oder CoB-SH) ist ein Coenzym, das bei Redoxreaktionen von Methanogenen als Elektronenüberträger eingesetzt wird.[1] Das Molekül besitzt eine Sulfhydrylgruppe (–SH) als reaktive Gruppe.
Das Coenzym B kann ein [H], d.h., ein Elektron (e-) und ein Proton (H+), übertragen.
Rolle des Coenzym B im Stoffwechsel
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Das Coenzym B in der Methanogenese
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Das Coenzym B wird im letzten Schritt der Methanogenese eingesetzt. Es reduziert die Methyl-Gruppe des Methyl-Coenzym M (H3C–S–CoM), so dass Methan freigesetzt und ein Heterodisulfid aus den beiden Coenzymen gebildet wird:[2][3][4][5]
- H3C–S–CoM + HS–CoB → CH4 + CoM–S–S–CoB
Diese Reaktion wird durch die Methyl-Coenzym-M-Reduktase katalysiert, welche den Cofaktor F430 als prosthetische Gruppe besitzt.
Anschließend erfolgt die Regeneration der beiden Coenzyme CoM und CoB:
- Dies erfolgt bei den wasserstoffoxidierenden Methanogenen mit Hilfe von H2, wobei ein Protonengradient aufgebaut wird (plus Elektronenbifurkation), und des Enzyms xxxxx:
- H2 + CoM–S–S–CoB → CoM–SH + CoB-SH
- Bei den acetatverwertenden Methanogenen erfolgt dies mit Hilfe von reduziertem xxxxxxx (MPred.), wobei ein Protonengradient aufgebaut wird, und des Enzyms xxxxx:
- MPred. + CoM–S–S–CoB → MPox. + CoM–SH + CoB-SH
Das Coenzym B in weiteren Stoffwechselreaktionen
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Eine ähnliche Reaktion, bei der die beiden Coenzyme CoB und CoM beteiligt sind, ist die Reduktion von Fumarat zu Succinat, katalysiert durch eine Thiol:Fumarat-Reduktase:[6]
- Fumarat + HS–CoM + HS–CoB → Succinat + CoM–S–S–CoB
Anschließend erfolgt die Regeneration der beiden Coenzyme CoM und CoB durch eine Heterodisulfid-Reductase (Hdr) (Hedderich et al., 1990):
- CoM-S-S-CoB + [2H] → CoM-SH + CoB-SH
Es wurde gezeigt, dass diese Reaktion mit der ADP-Phosphorylierung via dem chemiosmotischen Mechanismus gekoppelt ist (Deppenmeier et al., 1996). Auf diese Weise ist die anabole Reduktion von Fumarat indirekt mit der Energiekonservierung gekoppelt.
Siehe auch
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ K M Noll, K L Rinehart, R S Tanner, R S Wolfe: Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 83, Nr. 12, Juni 1986, ISSN 0027-8424, S. 4238–4242, doi:10.1073/pnas.83.12.4238, PMID 3086878 (pnas.org [abgerufen am 15. Juni 2022]).
- ↑ Mishtu Dey, Xianghui Li, Ryan C Kunz, Stephen W Ragsdale: Detection of Organometallic and Radical Intermediates in the Catalytic Mechanism of Methyl-Coenzyme M Reductase Using the Natural Substrate Methyl-Coenzyme M and a Coenzyme B Substrate Analogue. In: Biochemistry (Easton). 49. Jahrgang, Nr. 51, 22. Dezember 2010, S. 10902–10911, doi:10.1021/bi101562m, PMID 21090696 (cuny.edu).
- ↑ Peder E Cedervall, Mishtu Dey, Arwen R Pearson, Stephen W Ragsdale, Carrie M Wilmot: Structural Insight into Methyl-Coenzyme M Reductase Chemistry Using Coenzyme B Analogues. In: Biochemistry (Easton). 49. Jahrgang, Nr. 35, 22. Juli 2010, S. 7683–7693, doi:10.1021/bi100458d, PMID 20707311, PMC 3098740 (freier Volltext).
- ↑ Yih-Chern Horng, Donald F Becker, Stephen W Ragsdale: Mechanistic Studies of Methane Biogenesis by Methyl-Coenzyme M Reductase: Evidence that Coenzyme B Participates in Cleaving the C−S Bond of Methyl-Coenzyme M. In: Biochemistry (Easton). 40. Jahrgang, Nr. 43, 30. Oktober 2001, S. 12875–12885, doi:10.1021/bi011196y, PMID 11669624 (cuny.edu).
- ↑ Rudolf K. Thauer: Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson:1998 Marjory Stephenson Prize Lecture. In: Microbiology. Band 144, Nr. 9, 1. September 1998, ISSN 1350-0872, S. 2377–2406, doi:10.1099/00221287-144-9-2377 (microbiologyresearch.org [abgerufen am 15. Juni 2022]).
- ↑ Steffen Heim, Andreas Kunkel, Rudolf K. Thauer, Reiner Hedderich: Thiol : fumarate reductase (Tfr) from Methanobacterium thermoautotrophicum . Identification of the catalytic sites for fumarate reduction and thiol oxidation. In: European Journal of Biochemistry. Band 253, Nr. 1, April 1998, ISSN 0014-2956, S. 292–299, doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2530292.x (wiley.com [abgerufen am 15. Juni 2022]).