Curculin
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| Curculin-1 (Curculigo latifolia) | ||
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| Struktur des Homodimers nach PDB 2DPF | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 2DPF | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 114 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homo/Heterodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | CUR09 | |
| Externe IDs | ||
Curculin ist ein süß schmeckendes Protein, das in den Früchten der einkeimblättrigen malaiischen Pflanze Molineria latifolia (malaiisch Lumbah) aus der Familie der Hypoxidaceae vorkommt. Die Primärstruktur besteht aus 114 Aminosäuren.[1]
Curculin löst auf der menschlichen Zunge einen Süßgeschmack aus, wie auch die Proteine Thaumatin, Mabinlin, Brazzein, Monellin, Pentadin und Miraculin.[2] Seine Süßkraft in Bezug auf Saccharose beträgt das 550-fache in 6,8%iger Lösung.[3] Der durch Curculin herbeigeführte süße Geschmack hält nur wenige Minuten an. Außerdem hat es die Eigenschaft, sauren Geschmack in einen süßen Geschmack zu verwandeln und ist somit ein Geschmackswandler (engl. taste modifier).
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ UniProt P19667
- ↑ M. Bilal, L. Ji, S. Xu, Y. Zhang, H. M. Iqbal, H. Cheng: Bioprospecting and biotechnological insights into sweet-tasting proteins by microbial hosts-a review. In: Bioengineered. Band 13, Nummer 4, April 2022, S. 9815–9828, doi:10.1080/21655979.2022.2061147, PMID 35435127, PMC 9161876 (freier Volltext).
- ↑ H.-D. Belitz et al.: Lehrbuch der Lebensmittelchemie. 5. Aufl., Springer, Berlin u. a. 2001. S. 430 f.
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- H. Yamashita et al.: Purification and complete amino acid sequence of a new type of sweet protein taste-modifying activity, curculin. In: Journal of Biological Chemistry. 265(26), 1990, 15770–15775, PMID 2394746.
- E. Kurimoto et al.: Curculin exhibits sweet-tasting and taste-modifying activities through its distinct molecular surfaces. In: Journal of Biological Chemistry. 282(46), 2007, 33252–33256, PMID 17895249.