Diskussion:Alkoholdehydrogenase

Diese Diskussionsseite dient dazu, Verbesserungen am Artikel „Alkoholdehydrogenase“ zu besprechen. Persönliche Betrachtungen zum Thema gehören nicht hierher. Für allgemeine Wissensfragen gibt es die Auskunft.

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Funktion bei der Gärung

Ich denke nicht, dass in Hefen die ADH Ethanol aus Ethanal macht. Ethanol wird in Hefen aus Pyruvat gewonnen, hier wird ohne Sauerstoff NADH regeneriert um die Glycolyse am Laufen zu halten.

Siehe die Grafik in alkoholische Gärung: Pyruvat --> Ethanal --> Ethanol. Gruß --Ayacop (Diskussion) 12:40, 27. Sep. 2012 (CEST)

Mutation

Bei den Asiaten ist die Acetaldehydrogenase mutiert, nicht ADH.

"dennoch" ?

Im Menschen [..] zwei Zinkionen Zn2+ enthält.

aus Hefe .. Ihr aktives Zentrum besitzt Zink als Metallion. Dennoch sind die Enzyme aus Pilz und Mensch stark verwandt.

Warum "dennoch", wenn doch beide Zink enthalten?

Genderspezifisch?

Es heißt, in Europa haben Frauen dieses Enzym weniger und Männer mehr, deshalb könnten Frauen nicht soviel Alkohol vertragen. In Asien sei es genau andersherum? Ist da was dran? Vielleicht kann dieser Aspekt noch im Artikel berücksichtigt werden. --80.134.207.162 18:17, 10. Mai 2009 (CEST)

Alkohol-"Allergie"?

Zudem ist hier eine Alkoholallergie, die sich durch erhöhte Durchblutung im Kopf („Roter Kopf“) und Gliedmaßen auszeichnet, weit verbreitet.

Ich weiß nicht, um was es sich bei diesem Phänomen handelt, doch eine Allergie ist immer eine Abstoßungsreaktion durch das adaptive Immunsystem. Das Alkoholmolekül CH3-CH2-OH ist aber viel zu klein, um eine derartige Reaktion auszulösen - die Immunrezeptoren würden es gar nicht erkennen.

Ich habe den Satz daher zu Zudem ist hier eine Alkoholunverträglichkeit... geändert, da es per Definition keine Allergie sein kann, doch es wäre gut, wenn jemand, der davon mehr Ahnung hat, etwas Licht in die Sache bringen könnte. (nicht signierter Beitrag von 134.99.192.174 (Diskussion | Beiträge) 13:31, 25. Mär. 2010 (CET))

Hey, hab mal recherchiert: Also Fuhrmann's Toxikologie für Naturwissenschaftler sagt hier folgendes: Es kann zu Unverträglichkeiten kommen (v.a. in der asiatischen Bevölkerung) da hier eine analoge Form des Isoenzyms verbreitet ist. Es kam zu einem Aminosäureaustausch (Glutamin⁴⁸⁷ wird gegen Lysin ausgetauscht) und dadurch kommt es nach Alkoholgenuss zu einer Unverträglichkeit. Symptome sind Herzrasen, Hautrötung, Schweißausbruch, Übelkeit und Erbrechen. (Ich weiß ja nicht, aber Übelkeit und Erbrechen können auch einfach ein Zeichen von zu viel des Genusses sein^^) (nicht signierter Beitrag von 78.42.140.39 (Diskussion) 07:04, 7. Sep. 2012 (CEST))

- Shinryuu 13:32, 25. Mär. 2010 (CET)

Nach verschiedenen Quellen gibt es die Unverträglichkeit nur bei Fehlen oder Disfunktion von Aldehyd-Dehydrogenasen wie der Aldehyd-Dehydrogenase 2. Dies ist auch logisch, da der aus Ethanol entstehende Acetaldehyd die Symptome (Gesichtsrötung, Übelkeit und daher eine deutliche Alkoholaversion) verursacht; funktioniert dagegen eine Alkoholdehydrogenase nicht, entsteht weniger Aldehyd und weniger Katersymptome (siehe Ethanol#Populationsgenetische_Aspekte_des_Ethanolabbaus). Gruß --Cvf-ps^Disk_+/− 18:37, 9. Jun. 2010 (CEST)

ADH unsd NSAR

Aus welcher Quelle ergibt sich, daß alle NSAR mehr oder weniger die ADH hemmen? Jedenfalls nicht aus der [3]. (nicht signierter Beitrag von 195.145.211.209 (Diskussion) 15:27, 22. Mär. 2011 (CET))

Ist mir auch unbekannt. Wirkort der NSAR sind die COX, und Fomepizol ist kein NSAR. --Ayacop (Diskussion) 15:54, 27. Sep. 2012 (CEST)

Ostasiaten haben eine geringere ADH-aktivität

ich dachte die ADH aktivität sei erhöht, wodurch schneller mehr Acetaldehyd ensteht - deswegen sind die Auswirkungen des Alkoholkonsums viel stärker. durch schnelleren Abbau, nicht durch langsameren.. (nicht signierter Beitrag von 80.99.207.72 (Diskussion) 22:00, 15. Mär. 2012 (CET))

Diese Hypothese aus den 70ern wurde durch viele spätere Ergebnisse widerlegt, siehe [1]. --Ayacop (Diskussion) 07:44, 16. Mär. 2012 (CET)

Die Alkoholdehydrogenase arbeitet genau so gut wie Europäern jedoch akkumuliert sich durch eine Unterfunktion der ALDEHYDDEHYDROGENASE das toxische bzw. "wirksame" Ethanal. Daher die stärkere Wirkung bei gleicher DOsis. (nicht signierter Beitrag von 149.203.227.12 (Diskussion) 14:34, 13. Aug. 2012 (CEST))

Überarbeiten

Aufzählung der Komplex-UE, ihre Lokalisierung, Aktivität, Evolution, Rolle im Ethanolabbauweg. Gender- und Populationsbesonderheiten. --Ayacop (Diskussion) 07:53, 16. Mär. 2012 (CET)

Isoenzyme

Die ADH7 gehört zur Klasse IV und ADH6 zur Klasse V. Auch wenn es unlogisch erscheint. -- Tom 19:08, 2. Feb. 2019 (CET)