GMP-Synthase

GMP-Synthase
GMP-Synthase-Dimer von E. coli nach PDB 1GPM
Vorhandene Strukturdaten: 2vxo, 2VPI
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	692 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Bezeichner
Gen-Name	GMPS
Externe IDs	OMIM: 600358 UniProt P49915 MGI: 2448526
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	6.3.5.2, Ligase
Substrat	ATP + XMP + Glutamin + H2O
Produkte	AMP + PPi + GMP + Glutamat
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	8833	229363
Ensembl	ENSG00000163655	ENSMUSG00000027823
UniProt	P49915	Q3THK7
Refseq (mRNA)	NM_003875	NM_001033300
Refseq (Protein)	NP_003866	NP_001028472
Genlocus	Chr 3: 155.87 – 155.94 Mb	Chr 3: 63.98 – 64.02 Mb
PubMed-Suche	8833	229363

Die GMP-Synthase ist das Enzym in allen Lebewesen, das den letzten Schritt in der De-novo-Synthese von GMP katalysiert: die Umwandlung von Xanthosinmonophosphat (XMP). GMP ist Vorläufer sowohl für das Nukleotid GTP, das ähnlich ATP als Energieträger fungiert, als auch die Purinbase Guanosin, die unentbehrlich im Genom ist.

Die Reaktion findet in zwei Schritten statt: nach der Abspaltung des Polyphosphatrests von ATP folgt die Hydrolyse von Glutamin mit Übertragung der Aminogruppe. Beide Einzelreaktionen werden von je einer eigenen Domäne katalysiert, die beide auf dem Enzym lokalisiert sind. Lediglich manche Archaeen weisen für jede Domäne ein einzelnes Enzym auf.

Katalysierte Reaktion

+ + ATP + H₂O   $\rightleftharpoons$  
  $\rightleftharpoons$   + + AMP + PP_i

Aus XMP, ATP und Glutamin entsteht GMP, AMP und Glutaminsäure.

Literatur

• M. Hirst, E. Haliday u. a.: Human GMP synthetase. Protein purification, cloning, and functional expression of cDNA. In: The Journal of biological chemistry. Band 269, Nr. 38, September 1994, S. 23830–23837. PMID 8089153.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien