Spidroin 1

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Spidroin-1
Andere Namen

Dragline silk fibroin 1, Major ampullate Spidroin 1, MaSp-1

Masse/Länge Primärstruktur 748 Aminosäuren, 60.585 Da
Bezeichner
Externe IDs
Orthologe
Nephila clavipes Araneus bicentenarius
Entrez NV NV
UniProt P19837 P46802
PubMed-Suche NV NV

Spidroin 1 ist ein Faserprotein der Seide der Spinne Nephila clavipes. Es ist mit Fibroin aus der Seidenraupe verwandt.

Spidroin 1 kommt in allen Typen der Spinnenfasern vor. Der mittlere Teil der Aminosäuresequenz besteht aus Wiederholungen (Tandem Repeats). Es besitzt das charakteristische Sequenzmotiv Glycin-Glycin-Tyrosin, wie auch Spidroin 2.[1] Spidroin 1 weist als ungewöhnliche Aminosäuren Dityrosin und 3,4-Dihydroxyphenylalanin auf, die nach der Translation durch Oxidation des Proteins entstehen.[2]

  • M. Andersson, J. Johansson, A. Rising: Silk Spinning in Silkworms and Spiders. In: International journal of molecular sciences. Band 17, Nummer 8, August 2016, S. 1290, doi:10.3390/ijms17081290, PMID 27517908, PMC 5000687 (freier Volltext).

Einzelnachweise

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  1. A. D. Malay, K. Arakawa, K. Numata: Analysis of repetitive amino acid motifs reveals the essential features of spider dragline silk proteins. In: PloS one. Band 12, Nummer 8, 2017, S. e0183397, doi:10.1371/journal.pone.0183397, PMID 28832627, PMC 5568437 (freier Volltext).
  2. J. R. dos Santos-Pinto, G. Lamprecht, W. Q. Chen, S. Heo, J. G. Hardy, H. Priewalder, T. R. Scheibel, M. S. Palma, G. Lubec: Structure and post-translational modifications of the web silk protein spidroin-1 from Nephila spiders. In: Journal of proteomics. Band 105, Juni 2014, S. 174–185, doi:10.1016/j.jprot.2014.01.002, PMID 24434585.