Spidroin 2
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| Spidroin-2 | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
Dragline silk fibroin 2, Major ampullate Spidroin 2, MaSp-2 | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 627 Aminosäuren, 54.184 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
Spidroin 2 ist ein Faserprotein der Seide der Spinne Nephila clavipes. Es ist mit Fibroin aus der Seidenraupe verwandt.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Spidroin 2 kommt in allen Typen der Spinnenfasern vor. Der große mittlere Teil der Aminosäuresequenz besteht teilweise aus Wiederholungen. Spidroin 2 besitzt das charakteristische Sequenzmotiv Glycin-Glycin-Tyrosin, wie auch Spidroin 1,[1] darüber hinaus auch die Motive Glycin-Phenylalanin (GP) und Glutamin-Glutamin (QQ).[1] Spidroin 2 ist phosphoryliert.[2]
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- M. Andersson, J. Johansson, A. Rising: Silk Spinning in Silkworms and Spiders. In: International journal of molecular sciences. Band 17, Nummer 8, August 2016, S. , doi:10.3390/ijms17081290, PMID 27517908, PMC 5000687 (freier Volltext).
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ a b A. D. Malay, K. Arakawa, K. Numata: Analysis of repetitive amino acid motifs reveals the essential features of spider dragline silk proteins. In: PloS one. Band 12, Nummer 8, 2017, S. e0183397, doi:10.1371/journal.pone.0183397, PMID 28832627, PMC 5568437 (freier Volltext).
- ↑ J. R. Santos-Pinto, H. A. Arcuri, G. Lubec, M. S. Palma: Structural characterization of the major ampullate silk spidroin-2 protein produced by the spider Nephila clavipes. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1864, Nummer 10, 10 2016, S. 1444–1454, doi:10.1016/j.bbapap.2016.05.007, PMID 27208434.