Tellurocystein

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Strukturformel
Strukturformel von Tellurocystein
Allgemeines
Name Tellurocystein
Summenformel C3H7NO2Te
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 122096-31-5
Wikidata Q48999283
Eigenschaften
Molare Masse 216,70 g·mol−1
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung
keine Einstufung verfügbar[1]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet.
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Tellurocystein ist eine Aminosäure, die analog zu Serin, Cystein und Selenocystein aufgebaut ist, aber statt Sauerstoff, Schwefel oder Selen ein Telluratom enthält.

Biologische Bedeutung

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Die Pilze Aspergillus fumigatus, Aspergillus terreus und Penicillium chrysogenum können in einem Medium ohne Schwefelquelle wachsen, wenn eine geringe Menge Natriumtellurit vorhanden ist. Dabei werden diverse Proteine gebildet, die die Aminosäuren Tellurocystein enthalten, bei Aspergillus fumigatus und Penicillium chrysogenum auch Tellurocystin.[2]

Eigenschaften und Reaktionen

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Tellurocystein wurde zur Herstellung einer modifizierten Glutathion-Peroxidase verwendet. Dabei wurde von der Struktur einer Glutathion-Transferase ausgegangen und eine zusätzliche Tellurocystein-Einheit eingebaut. Die katalytische Aktivität für die Reduktion von Hydroperoxiden des so erhaltenen Proteins war vergleichbar mit der von natürlicher Glutathion-Peroxidase, die Selenocystein enthält.[3]

Einzelnachweise

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  1. Dieser Stoff wurde in Bezug auf seine Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
  2. Shadia E. Ramadan, A. A. Razak, A. M. Ragab, M. El-Meleigy: Incorporation of tellurium into amino acids and proteins in a tellurium-tolerant fungi. In: Biological Trace Element Research. Band 20, Nr. 3, Juni 1989, S. 225–232, doi:10.1007/BF02917437.
  3. Xiaoman Liu, Louis A. Silks, Cuiping Liu, Morgane Ollivault‐Shiflett, Xin Huang, Jing Li, Guimin Luo, Ya‐Ming Hou, Junqiu Liu, Jiacong Shen: Incorporation of Tellurocysteine into Glutathione Transferase Generates High Glutathione Peroxidase Efficiency. In: Angewandte Chemie International Edition. Band 48, Nr. 11, 2. März 2009, S. 2020–2023, doi:10.1002/anie.200805365.